Kollagen und Kategorie:Protein: Unterschied zwischen den Seiten

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'''Kollagen''' (Vorstufe '''Tropokollagen'''; internationalisierte Schreibweise '''Collagen'''; Betonung auf der letzten Silbe) ist ein nur bei [[Vielzellige Tiere|vielzelligen Tieren]] (einschließlich [[Mensch]]en) vorkommendes [[Strukturprotein]] hauptsächlich des [[Bindegewebe]]s (genauer: der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]]).
{{Vorlage:Seitenkategorien}}
 
[[Kategorie:Chemische Verbindung nach Funktion]]
== Hintergrund ==
[[Kategorie:Protein|!]]
{{Mehrere Bilder
[[Kategorie:Biomolekül]]
| Richtung = vertical
[[Kategorie:Stoffgruppe als Thema]]
| Kopfzeile = Nahaufnahme
| Breite = 200
| Bild1 = Menschliche Haut.jpg
| Untertitel1 = menschlicher Haut
| Bild2 = Sa-rhino-skin.jpg
| Untertitel2 = Nashornhaut
}}
 
Im menschlichen Körper ist Kollagen mit über 30 % Anteil an der Gesamtmasse aller [[Protein]]e das am häufigsten vorkommende Eiweiß. Es ist ein wesentlicher organischer Bestandteil des [[Bindegewebe]]s ([[Knochen]], [[Zahn|Zähne]], [[Knorpel]], [[Sehne (Anatomie)|Sehnen]], [[Band (Anatomie)|Bänder]]) und der [[Haut]]. Seinen Namen erhielt das Kollagen (aus dem Griechischen: ''Leim erzeugend'') ursprünglich aufgrund seiner früheren Nutzung als [[Knochenleim]] im Holzhandwerk. Es ist der Hauptgrundstoff für die Herstellung von [[Gelatine]].
 
Kollagen besteht aus einzelnen, langen Kollagenmolekülen ([[Protein]]ketten), die eine linksgängige Helix (ähnlich der Polyproline-II-[[Helix]]) ausbilden. Jeweils drei dieser Helices sind in einer rechtsgängigen Superhelix arrangiert. Die Tripelhelix wird durch [[Wasserstoffbrücke]]n zwischen den einzelnen Strängen stabilisiert.
 
Auffallend an der [[Primärstruktur]] (Aminosäuresequenz) des Kollagens ist, dass jede dritte [[Aminosäure]] [[Glycin]] ist. Ein in der [[Proteinfamilie]] der Kollagene häufig wiederholtes Sequenzmotiv ist [[Glycin]]-[[Prolin]]-[[Hydroxyprolin]].
 
[[Faser|Kollagenfasern]] besitzen eine enorme [[Zugfestigkeit]] und sind kaum dehnbar. Die dichte Wicklung ist ausschlaggebend für die hohe Zugfestigkeit von Kollagenfasern.
 
Kollagene spielen in der [[Biomineralisation]] der [[Wirbeltiere]] eine entscheidende Rolle.<ref>{{Literatur |Autor=Hermann Ehrlich |Titel=Chitin and collagen as universal and alternative templates in biomineralization |Sammelwerk=International Geology Review |Band=52 |Nummer=7-8 |Datum=2010-04-30 |Seiten=661–699 |Sprache=en |DOI=10.1080/00206811003679521}}</ref>
 
Im allgemeinen Sprachgebrauch wird Kollagen Typ&nbsp;I gleichgesetzt mit „Kollagen“. Kollagen Typ&nbsp;I ist zwar mengenmäßig im [[Säugetiere|Säugetier]] das bedeutendste Kollagen und durch seine Verwendung als Gelatine auch das bekannteste, es existieren jedoch weitere Kollagentypen, die sich strukturell wesentlich vom Kollagen Typ&nbsp;I unterscheiden und andere wichtige biologische Funktionen wahrnehmen. [[Gelatine]] ist die [[Denaturierung (Biochemie)|denaturierte]] Form von fibrillärem Kollagen Typ I, II und/oder III und wird meist aus [[Schlachtabfall|Schlachtabfällen]] gewonnen. Hierbei ist zu beachten, dass Kollagen Typ&nbsp;II vornehmlich im [[Knorpel]] vorkommt, Gemische von Kollagen Typ I und III stammen aus [[Sehne (Anatomie)|Sehnen]], [[Band (Anatomie)|Bändern]] und der [[Haut]].
 
== Vorkommen ==
Funktionale [[Gen]]e kollagener Strukturproteine finden sich bei allen [[Stamm (Biologie)|Stämmen]] der vielzelligen Tiere, bei [[Schwämme]]n<ref>Aaron L. Fidler u. a.: ''A unique covalent bond in basement membrane is a primordial innovation for tissue evolution.'' In: ''Proceedings of the National Academy of Sciences.'' Band 111, Nr. 1, 2014, S. 331–336. [[doi:10.1073/pnas.1318499111]].</ref>, [[Nesseltiere]]n<ref>Jason W. Holland u. a.: ''A novel minicollagen gene links cnidarians and myxozoans.'' In: ''Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences.'' Band 278, Nr. 1705, 2011, S. 546–553. [[doi:10.1098/rspb.2010.1301]].</ref><ref>Richard P. Tucker, Josephine C. Adams: ''Adhesion networks of cnidarians: A postgenomic view.'' In: Kwang W. Jeon (Hrsg.): ''International Review of Cell and Molecular Biology''. Academic Press. Band 308, Kapitel 8, 7. Januar 2014, S. 323–377. [[doi:10.1016/B978-0-12-800097-7.00008-7]].</ref> bis zu Säugetieren, hauptsächlich in deren extrazellulären Matrix und im Bindegewebe. Kollagene treten bei anderen Organismen wie Pilzen, Pflanzen oder Einzellern nicht auf.
 
== Aufbau ==
=== Kollagenmolekül ===
Die [[Polypeptid]]ketten des Kollagens werden einzeln durch die [[Ribosom]]en des rauen [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulums]] synthetisiert. Als Kollagenmolekül oder '''Tropokollagen''' werden nur tripelhelikale Moleküle der extrazellulären Matrix (EZM) bezeichnet. Sie haben gemeinsam, dass sie aus drei Polypeptidketten aufgebaut sind. Diese liegen jeweils in linksgängigen Kollagen-Helices (α-Ketten, nicht zu verwechseln mit den rechtsgängigen [[Α-Helix|α-Helices]]) vor und sind gemeinsam in Form der charakteristischen rechtshändigen Tripelhelix umeinander gewunden (siehe Bild rechts).
Jede einzelne Kollagen-Helix kann in Abhängigkeit vom Kollagentyp aus 600 bis 3000 Aminosäuren zusammengesetzt sein und ist mit großen Domänen ausgestattet, die aus sich wiederholenden (repetitiven) G-X-Y-Sequenzen aufgebaut sind.
 
Somit befindet sich an jeder dritten Position ein [[Glycin]] ('''G''')-Rest. Glycin als die kleinste Aminosäure passt ideal in die Tripelhelix mit ihren sehr engen Windungen. Die Aminosäure [[Prolin]] ist sehr häufig an Position X zu finden. Prolin fungiert hier aufgrund seiner starren Ringstruktur als „Ecke“ in der Polypeptidkette und unterstützt die Ausbildung von engen Windungen innerhalb der Tripelhelix. 4-[[Hydroxyprolin]] ist überwiegend an Position&nbsp;Y lokalisiert und stabilisiert die Tripelhelix über Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten Polypeptidketten. Durch die Verwendung von Glycin, Prolin und Hydroxyprolin wird die Rotation der Polypeptidkette begrenzt und den engen Raumbedingungen innerhalb der Tripelhelix Rechnung getragen.
 
{| class="wikitable"
|-
! Strukturebene
! molekularer Bereich
|-
| [[Primärstruktur]] (= Sequenz)
| Polypeptidketten mit repetitiven G-X-Y-Sequenzen
|-
| [[Sekundärstruktur]]
| linksgängige Kollagen-Helices (α-Ketten)
|-
| [[Tertiärstruktur]]
| rechtsgängige Tripelhelix aus 3 Polypeptidketten (Tropokollagen Ø1,5nm)
|-
| [[Quartärstruktur]]
| Mikrofibrillen Ø20–40nm, Fibrillen Ø300–500nm, Fasern Ø4–12μm
|}
 
Das Vorkommen von [[Hydroxylysin]] neben Hydroxyprolin ist ebenfalls charakteristisch für Kollagen. Hydroxylysin bildet die Voraussetzung für die Ausbildung kovalenter Quervernetzungen, womit die einzelnen Tripelhelices innerhalb der Kollagenfibrillen räumlich fixiert werden können.
 
=== Kollagenfibrille ===
[[Datei:Fibers of Collagen Type I - TEM .jpg|mini|Elektronenmikroskopische Aufnahme von Kollagenfasern.]]
In den Fibrillen sind benachbarte Kollagenmoleküle nicht bündig angeordnet, sondern um 67&nbsp;nm, d.&nbsp;h. um etwa ein Fünftel ihrer Länge, gegeneinander versetzt. Diese Anordnung hat zur Folge, dass auf elektronenmikroskopischen Aufnahmen von Metall-kontrastierten Kollagenfibrillen eine Querstreifung zu sehen ist. Es entsteht ein charakteristisches Bänderungsmuster, das sich alle 67&nbsp;nm (234 Aminosäuren) wiederholt und als D-Periode bezeichnet wird. Dadurch werden die α-Ketten in vier homologe Bereiche D1–D4 unterteilt. Die in einer D-Einheit auftretenden Banden werden mit a-e bezeichnet. Die Kollagen-Fibrillen sind geordnete [[Polymer]]e, die im ausgereiften Gewebe viele Mikrometer lang werden können. Sie sind oft zu größeren, kabelartigen Bündeln, den Kollagenfasern, zusammengefasst. Bei Sehnen betragen die Kollagen Typ&nbsp;I Fibrillendurchmesser 50–500&nbsp;nm, in der Haut 40–100&nbsp;nm und in der Kornea (Hornhaut des Auges) 25&nbsp;nm. Die Fibrillogenese des Kollagens wird oftmals durch kleine [[leucin]]reiche [[Proteoglykan]]e reguliert, so dass in den entsprechenden Geweben Fibrillen mit definiertem Durchmesser und definierter Anordnung entstehen können.
 
=== Strukturaufklärung ===
Das heutige Bild der Kollagen-Tripelhelix und die räumliche Einordnung der Aminosäurereste und ihrer Wasserstoffbrücken untereinander geht maßgeblich auf die [[Kristallstrukturanalyse|Röntgen-kristallographischen]] Arbeiten der indischen Wissenschaftler [[G.&nbsp;N. Ramachandran]] und [[Gopinath Kartha]] zurück (1954).
 
Wesentliche Aufklärung (die gesamte [[Primärstruktur]] des Typ&nbsp;I Kollagens sowie die Makrostrukturen der Typen IV und VI) leistete das ehemalige [[Max-Planck-Institut für Eiweiß- und Lederforschung]] in München (1956 zur Aufklärung des Bindegewebes durch Sponsoring der Lederindustrie gegründet) ab 1966 unter der Leitung von [[Klaus Kühn]] (nach Institutsverlegung am [[Max-Planck-Institut für Biochemie]] in Martinsried).<ref>[[Klaus Kühn]]: ''Struktur und Biochemie des Kollagens.'' In: ''[[Chemie in unserer Zeit]].'' Band 8, 1974, S.&nbsp;97–103. [[doi:10.1002/ciuz.19740080402]].</ref>
 
== Biosynthese ==
 
=== Translation ===
Die einzelnen Kollagen-Polypeptidketten werden wie bei anderen [[Proteinbiosynthese]]n am rauen [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulum]] [[Translation (Biologie)|hergestellt]], wobei sie in das [[Lumen (Biologie)|Lumen]] des endoplasmatischen Retikulums gelangen. Sie entstehen in Form größerer [[Präkursor-Protein|Vorläufermoleküle]], den Pro-α-Ketten, die mit [[N-Terminus|''N''-]] und [[C-Terminus|''C''-terminalen]] Propeptiden versehen sind.
 
=== Hydroxylierungen ===
Im endoplasmatischen Reticulum werden an einzelne Prolin- und [[Lysin]]-Reste entstehender oder bereits entstandener Polypeptidketten OH-Gruppen angehängt ([[Hydroxylierung]]).
 
[[Ascorbinsäure]] (Vitamin C) ist ein wichtiger [[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktor]] bei der Hydroxylierung der Aminosäuren Prolin zu Hydroxyprolin durch das [[Enzym]] [[Prolyl-4-Hydroxylase]] ({{EC|1.14.11.2}}) und Lysin zu Hydroxylysin durch das Enzym [[Lysylhydroxylase]] ({{EC|1.14.11.4}}). Hydroxyprolin kommt die Funktion zu, über [[Wasserstoffbrücke]]n zwischen benachbarten Kollagen-Polypeptidketten die Tripelhelix innerhalb eines Kollagenmoleküls zu festigen. Hydroxylysin dient der Verankerung von kovalenten Quervernetzungen zwischen Kollagenmolekülen. Bei fehlender Hydroxylierung werden nur schadhafte Kollagenmoleküle gebildet, die ihrer Funktion als Strukturprotein nicht nachkommen können. Hierbei ist anzumerken, dass nahezu alle [[Symptom]]e der Ascorbinsäure-Mangelerkrankung [[Skorbut]] auf die fehlerhafte Biosynthese des Kollagens zurückzuführen sind.
 
=== Tripelhelixbildung ===
Durch Ausbildung von [[Disulfidbindung]]en zwischen den ''C''-terminalen Propeptiden wird die Tripelhelixbildung eingeleitet. Drei Pro-α-Ketten formieren dabei über Wasserstoffbrücken ein dreisträngiges Helixmolekül, das '''Prokollagen'''.
 
=== Glycosylierung ===
Schließlich erfolgt im Golgi-Apparat meist eine [[Glycosylierung]] mancher Lysinreste durch die Prokollagen-Galactosyltransferase ({{EC|2.4.1.50}}) oder die Prokollagen-Glucosyltransferase ({{EC|2.4.1.66}}) oder weitere Glycosylierungsenzyme.
 
=== Exozytose ===
Die tripelhelikalen Kollagenmoleküle werden in dieser Form aus der Zelle entlassen. Die Abgabe der Moleküle in den extrazellulären Raum erfolgt durch [[Exozytose]] über sekretorische [[Vesikel (Biologie)|Vesikel]], woran die Glycosylbestandteile beteiligt zu sein scheinen.
 
=== Prokollagenpeptidasen ===
Unmittelbar nach der Abgabe aus der Zelle werden die Propeptide mit Hilfe von Prokollagen-[[Peptidasen]] abgespalten.<ref>{{Literatur |Autor=Charles M. Lapière, Albert Lenaers,  Leonard D. Kohn |Titel=Procollagen peptidase: An enzyme excising the coordination peptides of procollagen |Sammelwerk=Proc Natl Acad Sci U S A. |Band=68 |Nummer=12 |Datum=1971-12 |Seiten=3054–3058 |PMC=389589}}</ref><!-- hier wurde mit Absicht eine alte (historisch bedeutungsvolle) Arbeit angegeben! -->
Dabei ist das Enzym Prokollagen-''N''-Endopeptidase ({{EC|3.4.24.14}}) bei der Abspaltung [[N-Terminus|aminoterminaler]] Sequenzen erforderlich, während das Enzym Prokollagen-''C''-Endopeptidase ({{EC|3.4.24.19}}) [[C-Terminus|carboxyterminale]] Prokollagen-Sequenzen abspaltet.
 
=== Fibrillogenese ===
Nach Abspaltung der Prokollagenpeptide lagern sich einzelne Kollagen-Moleküle zu Kollagen-Fibrillen zusammen (Fibrillogenese).
 
[[Datei:Tropokollagen Quervernetzung Lysyl Oxidase (DE).svg|mini|Quervernetzung zweier Kollagentripelhelices durch [[Aldolreaktion|Aldolkondensation]] benachbarter [[Allysin]]-Reste, welche extrazellulär durch die [[Lysyloxidase]] ({{EC|1.4.3.13}}) gebildet wurden.]]
=== Quervernetzung ===
Nachdem sich einzelne tripelhelikale Kollagenmoleküle um ein Fünftel ihrer Länge versetzt aneinander gelagert haben, erfolgen [[kovalent]]e [[Quervernetzung]]en über erst umzuwandelnde nahestehende Hydroxylysinreste, womit die räumliche Anordnung dauerhaft fixiert wird. Die (intrazellulär durch die Lysylhydroxylase entstandenen) Hydroxylysinreste werden durch die Lysyloxidase ({{EC|1.4.3.13}}) zu Allysin oxidiert. Die beiden benachbarten Allysinreste gehen eine [[Aldolreaktion|Aldolkondensation]] ein, womit diese Nachbarschaft durch eine dauerhafte Quervernetzung fixiert ist.
 
=== Kollagenfasern ===
Viele derartig kovalent stabilisierte Kollagenfibrillen bilden schließlich Kollagenfasern, welche die Grundstruktur der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]] aller [[Gewebetiere]] darstellen.
 
== Kollagentypen ==
Die Kollagene werden in mehrere Untergruppen unterteilt.
 
Bei Säugetieren ist Kollagen Typ I, ein fibrilläres Kollagen, der häufigste Kollagentyp und kommt in Haut, Sehnen, Faszien, Knochen, Gefäßen, inneren Organen und im Dentin vor, während Kollagen Typ&nbsp;II als Strukturprotein des hyalinen und des elastischen Knorpels fungiert. Kollagen Typ&nbsp;III findet sich in Gefäßwänden, inneren Organen, Haut und Hornhaut. Kollagen Typen IV und V sind Bestandteile der Basallamina.
 
28 verschiedene Kollagentypen sind bekannt (Typ I bis XXVIII) sowie mindestens zehn weitere Proteine mit kollagenähnlichen Domänen.
 
In der folgenden Zusammenstellung sind alle Mitglieder der Kollagenfamilie aufgeführt.
 
{| class="wikitable"
|-
! Art
! Gen
|-
| ''Fibrilläre Kollagene''
| [[COL1A1]], [[COL1A2]], [[COL2A1]], [[COL3A1]], [[COL5A1]], [[COL5A2]], [[COL5A3]], [[COL24A1]], [[COL26A1]]
|-
| ''Netzbildende Kollagene''
| [[COL4A1]], [[COL4A2]], [[COL4A3]], [[COL4A4]], [[COL4A5]], [[COL4A6]], [[COL8A1]], [[COL8A2]], [[COL10A1]]
|-
| ''Fibrillenassoziierte Kollagene (FACIT)''
| [[COL9A1]], [[COL9A2]], [[COL9A3]], [[COL12A1]], [[COL14A1]], [[COL16A1]], [[COL19A1]], [[COL20A1]], [[COL21A1]], [[COL22A1]]
|-
| ''Perlenschnurartige Kollagene''
| [[COL6A1]], [[COL6A2]], [[COL6A3]], [[COL6A5]]
|-
| ''Verankerungsfibrillen''
| [[COL7A1]]
|-
| ''Kollagene mit Transmembrandomänen''
| [[COL13A1]], [[COL17A1]], [[COL23A1]], [[COL25A1]]
|-
| ''Multiplexine''
| [[COL15A1]], [[COL18A1]]
|-
| ''Andere Kollagene''
| [[COL11A1]], [[COL11A2]], [[COL27A1]], [[COL28A1]]
|}
 
Ein Spaltprodukt des Collagen XVIII ist das [[Endostatin]] mit einer Molekülmasse von 20&nbsp;[[Dalton (Einheit)|kDa]].
 
=== Aufbau des Kollagens Typ I ===
Die drei Kollagen-[[Polypeptidkette]]n sind im Falle von Kollagen Typ&nbsp;I die α-Ketten, [α1(I)<sub>2</sub>α2(I)], die sich zu einer Tripelhelix umeinander winden. Das Gen der α1-Kette von Kollagen Typ&nbsp;I besteht aus 50 [[Exon]]s, von denen über die Hälfte eine Länge von 54 Basenpaaren (bp) oder das zwei- bis dreifache dieser Länge besitzen. Sie codieren für die Sequenz (G-X-Y)<sub>6</sub> oder ein Vielfaches davon.
 
== Nutzung ==
{{Hauptartikel|Gelatine}}
 
Kollagen wird vor allem in Form der [[Gelatine]] genutzt, die aus [[Rinderspalt]], [[Felderhaut|Schweineschwarten]] sowie Knochen von Rindern und Schweinen gewonnen wird.
 
=== Ernährung und Futterstoffe ===
In Deutschland werden jährlich etwa 32.000&nbsp;t Gelatine in Speisequalität hergestellt, die europäische Gesamtproduktion beträgt 120.000&nbsp;t (70 % Schweineschwarten, 18 % Knochen, 10 % Rinderspalt, 2 % Sonstige).<ref name="Rappold">K. Rappold: ''Gelatine – Ein natürliches Nahrungsmittel.'' bmi aktuell 1/2004, Hrsg. Informationszentrale für Backmittel und Backgrundstoffe zur Herstellung von Brot und Feinen Backwaren e.&nbsp;V.</ref> Verwendet werden in Deutschland etwa 90.000&nbsp;t, wobei 2/3 auf den Ernährungsbereich und von dem Rest etwa die Hälfte auf den Futtermittelbereich entfallen.<ref name="GME">[http://www.gelatine.org/en/applications/gelatine.html ''Gelatine''.] [[Gelatine Manufacturers of Europe]], abgerufen am 23. Mai 2013.</ref>
 
=== Pharma ===
[[Datei:Kapsel beredningsform.jpg|mini|[[Kapsel (Medikament)|Hartgelatinekapseln]]]]
 
Etwa 15.000 t werden in der chemischen und pharmazeutischen Industrie verarbeitet. Dabei stellen Umhüllungen von Tabletten und Vitaminpräparaten (Hart- und Weichkapseln) sowie Gelatinezäpfchen die Haupteinsatzbereiche in der Pharmaindustrie dar. Außerdem wird Gelatine für blutstillende Schwämmchen sowie als Blutplasma-Ersatz eingesetzt.
 
=== Kosmetik ===
Kollagen findet seit vielen Jahren auch in der Kosmetik Anwendung und soll dort hauptsächlich zur Minderung von Hautalterung, dem ''[[Anti-Aging]]'', dienen.
Heute finden Kollagenprodukte in der Kosmetik in Form von Cremes Verwendung. Das hierfür genutzte Kollagen wird meist aus Schweinehaut extrahiert. Kollagen ist das wichtigste Strukturprotein der Haut und erfüllt vielfältige Funktionen zur Erhaltung von deren Elastizität und Flexibilität.
 
=== Technik ===
In der analogen Fotografie stellt Gelatine die Basis für die fotoempfindlichen Schichten auf dem Film und dem Fotopapier. Auch moderne Druckerpapiere zum Ausdrucken von Farbbildern sind mit Gelatine beschichtet.<ref name="GME" />
 
=== Leder ===
Vernetzte Kollagenfasern bilden die Struktur von Leder und geben ihm seine Zugfestigkeit. Mit Hilfe von Gerbstoffen werden bestimmte Eigenschaften wie Flexibilität und Resistenz gegen Zersetzung durch Mikroorganismen erreicht.
 
== Siehe auch ==
* {{WikipediaDE|Kollagen}}
* {{WikipediaDE|Kollagen-Hydrolysat}}
* {{WikipediaDE|CrossLaps}}
 
== Siehe auch ==
* {{WikipediaDE|Kollagen}}
 
== Literatur ==
* Shirley Ayad, Ray P. Boot-Hanford, Martin J. Humphries, Karl E. Kadler, C. Adrian Shuttleworth: ''The Extracellular Matrix FactsBook.'' 2nd edition. Academic Press (Harcourt Brace & Company), San Diego CA u. a. 1998, ISBN 0-12-068911-1, S.&nbsp;43 ff.
* Jürgen Brinckmann, Holger Notbohm, Peter K. Müller (Hrsg.): ''Collagen. Primer in Structure, Processing and Assembly'' (= ''Topics in Current Chemistry.'' Bd. 247). Springer, Berlin u. a. 2005, ISBN 3-540-23272-9.
 
== Weblinks ==
{{Commons|Collagen|Kollagen}}
{{Wiktionary}}
* [http://www.wissenschaft.de/wissen/news/250430.html ''Die zwei Gesichter des Kollagen VII – Die Proteinvariante macht nicht nur die Haut straff, sondern auch Hautkrebs gefährlich''.] wissenschaft.de
 
== Einzelnachweise ==
<references />
 
[[Kategorie:Protein]]
[[Kategorie:Arzneistoff]]
[[Kategorie:Histologie]]
 
{{Wikipedia}}

Version vom 8. Dezember 2018, 22:05 Uhr

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