https://anthrowiki.at/index.php?title=Flie%C3%9Fgleichgewicht&feed=atom&action=historyFließgleichgewicht - Versionsgeschichte2024-03-28T09:22:48ZVersionsgeschichte dieser Seite in AnthroWikiMediaWiki 1.40.0https://anthrowiki.at/index.php?title=Flie%C3%9Fgleichgewicht&diff=290708&oldid=previmported>Joachim Stiller: /* Einzelnachweise */2020-05-14T19:41:17Z<p><span dir="auto"><span class="autocomment">Einzelnachweise</span></span></p>
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<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Version vom 14. Mai 2020, 20:41 Uhr</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l35">Zeile 35:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Zeile 35:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Kategorie:Gleichgewicht]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Kategorie:Gleichgewicht]]</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Kategorie:Biophysik]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Kategorie:Biophysik]]</div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">{{Wikipedia}}</ins></div></td></tr>
</table>imported>Joachim Stillerhttps://anthrowiki.at/index.php?title=Flie%C3%9Fgleichgewicht&diff=290707&oldid=previmported>Joachim Stiller: /* Siehe auch */2020-05-14T19:40:45Z<p><span dir="auto"><span class="autocomment">Siehe auch</span></span></p>
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<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Nächstältere Version</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Version vom 14. Mai 2020, 20:40 Uhr</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l13">Zeile 13:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Zeile 13:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== Siehe auch ==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== Siehe auch ==</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* {{WikipediaDE|Fließgleichgewicht<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">]]</del></div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* {{WikipediaDE|Fließgleichgewicht<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">}}</ins></div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* {{WikipediaDE|Chemisches Gleichgewicht}}</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* {{WikipediaDE|Chemisches Gleichgewicht}}</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* {{WikipediaDE|Äquifinalität}}</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* {{WikipediaDE|Äquifinalität}}</div></td></tr>
</table>imported>Joachim Stillerhttps://anthrowiki.at/index.php?title=Flie%C3%9Fgleichgewicht&diff=290706&oldid=previmported>Joachim Stiller: /* Enzymkinetik */2020-05-14T19:40:22Z<p><span dir="auto"><span class="autocomment">Enzymkinetik</span></span></p>
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<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Nächstältere Version</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Version vom 14. Mai 2020, 20:40 Uhr</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l8">Zeile 8:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Zeile 8:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br/></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br/></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Diese Bedingungen sind bei den klassischen enzymkinetischen Messungen eindeutig ''nicht'' gegeben, dennoch hat sich gerade auf diesem Gebiet der Begriff des ''Fließgleichgewichtes/steady states'' eingebürgert. Bei einer typischen Anordnung gibt es nämlich einen einzigen Punkt, an dem die Substratkonzentration definiert bzw. bekannt ist und somit der [[Reaktionsrate]] zugeordnet werden kann: den ''Reaktionsstart''. Diese Zuordnung gelingt allerdings nur durch [[Extrapolation]] (Stichwort: „Tangente an den Ursprung“), wie im Folgenden gezeigt wird. Deshalb wird auch nicht ein Fließgleichgewicht im strengen Sinne, sondern die [[Enzymkinetik]] in einem [[Abgeschlossenes System|abgeschlossenen System]] beschrieben. In der [[Thermodynamik]], speziell in der [[nichtlinear]]en Thermodynamik, wird als Fließgleichgewicht ein Gleichgewicht mit [[Entropieproduktion]] bezeichnet.</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Diese Bedingungen sind bei den klassischen enzymkinetischen Messungen eindeutig ''nicht'' gegeben, dennoch hat sich gerade auf diesem Gebiet der Begriff des ''Fließgleichgewichtes/steady states'' eingebürgert. Bei einer typischen Anordnung gibt es nämlich einen einzigen Punkt, an dem die Substratkonzentration definiert bzw. bekannt ist und somit der [[Reaktionsrate]] zugeordnet werden kann: den ''Reaktionsstart''. Diese Zuordnung gelingt allerdings nur durch [[Extrapolation]] (Stichwort: „Tangente an den Ursprung“), wie im Folgenden gezeigt wird. Deshalb wird auch nicht ein Fließgleichgewicht im strengen Sinne, sondern die [[Enzymkinetik]] in einem [[Abgeschlossenes System|abgeschlossenen System]] beschrieben. In der [[Thermodynamik]], speziell in der [[nichtlinear]]en Thermodynamik, wird als Fließgleichgewicht ein Gleichgewicht mit [[Entropieproduktion]] bezeichnet.</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">== Enzymkinetik ==</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Nach der [[Michaelis-Menten-Theorie]] ist die Existenz des Enzym-Substratkomplexes, ES, das zentrale Phänomen für das Verständnis [[Enzymkinetik|enzymkinetischer Messungen]]. Nach der folgenden allgemeinen Reaktionsgleichung</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">geht das Enzym E zunächst eine reversible Bindung mit seinem Substrat S ein, wobei ES entsteht. In einem langsameren zweiten Schritt, der eine chemische Umwandlung beinhaltet, bildet sich der Enzym-Produkt Komplex, EP, aus dem durch Dissoziation das Produkt freigesetzt wird. Unter den Bedingungen der Enzymkinetik hat sich die folgende Vereinfachung eingebürgert</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">und zwar mit folgender Begründung:</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">* verglichen mit der Substrat-Produktumwandlung (ES zu EP) verläuft der Dissoziationsvorgang (EP zu E+P) sehr schnell, ihm kommt damit eine relativ große Reaktionsgeschwindigkeit zu, sodass der Schritt mit ''k''<sub>3</sub> gegenüber dem Geschwindigkeitsbestimmenden mit ''k''<sub>2</sub> vernachlässigt werden kann.</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">* zu Beginn der messbaren Reaktion ist die Konzentration des freien Substrates definiert, sie entspricht der eingesetzten Konzentration desselben. Dazu kommt, dass normalerweise eine Bedingung [E]≪[S] eingehalten wird, wonach die Konzentration des Katalysators (Enzyms) weit unter jener des Substrates liegt und der in ES gebundene Substratanteil nicht ins Gewicht fällt;</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">* bei Reaktionsbeginn gibt es noch keine Rückreaktion, d.&#8239;h. Umsetzung von P über EP und ES zu S.</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Dies sind exakt die Bedingungen typischer enzymkinetischer Messungen: man misst die enzymatische ''Anfangsgeschwindigkeit'' v<sub>0</sub>, das ist jene Umsatzgeschwindigkeit direkt nach der Vereinigung aller notwendigen Komponenten. Experimentell legt man die Tangente an den Ursprung der registrierten Zeit-Umsatzkurve und bestimmt deren Steigung, eben ''v''<sub>0</sub>.</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Kurz nachdem das Enzym mit Substrat vermischt worden ist, gibt es eine Anfangsphase ("''pre-steady-state''"), in der sich der ES-Komplex aufbaut. Die Verfolgung dieser Phase erfordert spezielle Messmethoden (''"[[Stopped-Flow-Methode]]"'') und liegt außerhalb des Standardrepertoires der herkömmlichen Enzymkinetik. Die Reaktion erreicht schnell den geschilderten „quasi-stationären“ Zustand, währenddessen die Reaktionsgeschwindigkeit v<sub>0</sub> die Substratkonzentration reflektiert. Vereinfachend wird hier vom „Fließgleichgewicht“ gesprochen, obgleich v<sub>0</sub> auf die Anfangsphase der Reaktion beschränkt und damit nur durch die erwähnte Extrapolation zugänglich ist. Nur unter Sättigungsbedingungen ([S]>>[E]), das sind die Bedingungen einer [[Katalysatoraktivität|Aktivitätsmessung]], ist die lineare Phase am Anfang der Reaktion sehr ausgedehnt. Unter diesen Bedingungen lässt sich allerdings keine Information über den [[Affinität (Chemie)|Affinitätsparameter]] (Michaelis-Konstante K<sub>m</sub>) bzw. die [[Enzymaktivität und katalytische Effizienz|katalytische Effizienz]] (k<sub>cat</sub> / K<sub>m</sub>, im Jargon „''kcat-über-Km''“ genannt) gewinnen.</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br/></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br/></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== Literarische Beschreibung ==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== Literarische Beschreibung ==</div></td></tr>
</table>imported>Joachim Stillerhttps://anthrowiki.at/index.php?title=Flie%C3%9Fgleichgewicht&diff=290705&oldid=previmported>Joachim Stiller: /* Enzymkinetik */2020-05-14T19:36:00Z<p><span dir="auto"><span class="autocomment">Enzymkinetik</span></span></p>
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<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Nächstältere Version</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Version vom 14. Mai 2020, 20:36 Uhr</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l11">Zeile 11:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Zeile 11:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== Enzymkinetik ==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== Enzymkinetik ==</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Nach der [[Michaelis-Menten-Theorie]] ist die Existenz des Enzym-Substratkomplexes, ES, das zentrale Phänomen für das Verständnis [[Enzymkinetik|enzymkinetischer Messungen]]. Nach der folgenden allgemeinen Reaktionsgleichung</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Nach der [[Michaelis-Menten-Theorie]] ist die Existenz des Enzym-Substratkomplexes, ES, das zentrale Phänomen für das Verständnis [[Enzymkinetik|enzymkinetischer Messungen]]. Nach der folgenden allgemeinen Reaktionsgleichung</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">{{NumBlk|:|[[Datei:Michaelis-Menten-Enzymkinetik.svg|300px]]|1}}</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br/></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br/></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>geht das Enzym E zunächst eine reversible Bindung mit seinem Substrat S ein, wobei ES entsteht. In einem langsameren zweiten Schritt, der eine chemische Umwandlung beinhaltet, bildet sich der Enzym-Produkt Komplex, EP, aus dem durch Dissoziation das Produkt freigesetzt wird. Unter den Bedingungen der Enzymkinetik hat sich die folgende Vereinfachung eingebürgert</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>geht das Enzym E zunächst eine reversible Bindung mit seinem Substrat S ein, wobei ES entsteht. In einem langsameren zweiten Schritt, der eine chemische Umwandlung beinhaltet, bildet sich der Enzym-Produkt Komplex, EP, aus dem durch Dissoziation das Produkt freigesetzt wird. Unter den Bedingungen der Enzymkinetik hat sich die folgende Vereinfachung eingebürgert</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">{{NumBlk|:|[[Datei:Michaelis-Menten-Vereinfachung.svg|250px]]|2}}</del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br/></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br/></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>und zwar mit folgender Begründung:</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>und zwar mit folgender Begründung:</div></td></tr>
</table>imported>Joachim Stillerhttps://anthrowiki.at/index.php?title=Flie%C3%9Fgleichgewicht&diff=290704&oldid=previmported>Joachim Stiller: Die Seite wurde neu angelegt: „Fließgleichgewicht wortwörtlich: Ein offenes Gefäß mit Zustrom und Ablauf Ein '''Fließgleichgew…“2020-05-14T19:35:29Z<p>Die Seite wurde neu angelegt: „<a href="/Datei:Steady_state_schematic.svg" title="Datei:Steady state schematic.svg">miniatur|hochkant=0.5|Fließgleichgewicht wortwörtlich: Ein offenes Gefäß mit Zustrom und Ablauf</a> Ein '''Fließgleichgew…“</p>
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Ein '''Fließgleichgewicht''' oder '''dynamisches Gleichgewicht'''<ref>{{Internetquelle|titel=dynamisches Gleichgewicht|werk=Lexikon der Biologie|zugriff=2016-10-22|url=http://www.spektrum.de/lexikon/biologie/dynamisches-gleichgewicht/19794|hrsg=Spektrum Akademischer Verlag}}</ref><ref name="duden">{{Literatur|Verlag=Duden|Sammelwerk=Basiswissen Schule|Band=Chemie Abitur|Titel=Fließgleichgewicht und thermodynamisches Gleichgewicht|ISBN=9783411045945|Jahr=2015}}</ref> ist ein [[stationärer Vorgang]], bei dem fortgesetzt Substanzen, Teilchen oder Energie in ein [[System]] einströmen und in gleichem Maße wieder ausströmen – oder z. B. infolge einer Reaktion das System in anderer Form verlassen –, so dass ihre Menge im System zeitlich konstant bleibt.<ref>Horace Robert Horton (et al.): ''Biochemie''. Pearson Studium, 2008. ISBN 9783827373120. S. 187ff.</ref> Der Nettounterschied zwischen Zufluss und Abfluss ist zeitlich konstant nahezu null, es können also bei Fließgleichgewichten große oder kleine Mengen umgesetzt werden, solange es in der Summe null ist. Zum Wesen des Fließgleichgewichts gehört, dass es sich um ein [[Offenes System (Thermodynamik)|Offenes System]] handelt und dass Transportvorgänge die [[Gleichgewichtskonzentration]]en der einzelnen Stoffe in dem jeweils beobachteten Raum (z. B. in jeder Zelle) bestimmen. Nach Störungen (Heterostase) besteht die Tendenz, zum ''[[Status quo]]'' zurückzukehren ([[Selbstregulation|Homöostase]]). Störungen des Status quo zeigen sich in abweichenden Mengen der beteiligten Substanzen (zu viel oder zu wenig). Im deutschen Sprachraum wird zwischen Fließgleichgewicht, [[Chemisches Gleichgewicht|chemischem Gleichgewicht]] und Homöostase unterschieden. Ein System im Fließgleichgewicht geht ins [[Thermodynamisches Gleichgewicht|thermodynamische Gleichgewicht]] über, wenn die Ströme zwischen den Systemteilen versiegen.<br />
<br />
Der Begriff Fließgleichgewicht geht unter anderem auf den österreichisch-kanadischen Biologen [[Ludwig von Bertalanffy]] zurück.<ref name="duden" /><br />
<br />
== Eigenschaften ==<br />
Lebende [[Zelle (Biologie)|Zellen]] können ein Fließgleichgewicht von [[Substrat (Biochemie)|Substraten]] über längere Zeiträume deshalb aufrechterhalten, weil typische [[enzym]]atische Umsetzungen Teil einer Reaktionskette sind. In einer solchen wird umgeschlagenes Substrat durch das vorgeschaltete Enzym oder durch [[Transportprotein|Transportvorgänge]] nachgeliefert und entstehendes Produkt durch das nachfolgende Enzym abgeleitet.<br />
<br />
Diese Bedingungen sind bei den klassischen enzymkinetischen Messungen eindeutig ''nicht'' gegeben, dennoch hat sich gerade auf diesem Gebiet der Begriff des ''Fließgleichgewichtes/steady states'' eingebürgert. Bei einer typischen Anordnung gibt es nämlich einen einzigen Punkt, an dem die Substratkonzentration definiert bzw. bekannt ist und somit der [[Reaktionsrate]] zugeordnet werden kann: den ''Reaktionsstart''. Diese Zuordnung gelingt allerdings nur durch [[Extrapolation]] (Stichwort: „Tangente an den Ursprung“), wie im Folgenden gezeigt wird. Deshalb wird auch nicht ein Fließgleichgewicht im strengen Sinne, sondern die [[Enzymkinetik]] in einem [[Abgeschlossenes System|abgeschlossenen System]] beschrieben. In der [[Thermodynamik]], speziell in der [[nichtlinear]]en Thermodynamik, wird als Fließgleichgewicht ein Gleichgewicht mit [[Entropieproduktion]] bezeichnet.<br />
<br />
== Enzymkinetik ==<br />
Nach der [[Michaelis-Menten-Theorie]] ist die Existenz des Enzym-Substratkomplexes, ES, das zentrale Phänomen für das Verständnis [[Enzymkinetik|enzymkinetischer Messungen]]. Nach der folgenden allgemeinen Reaktionsgleichung<br />
<br />
{{NumBlk|:|[[Datei:Michaelis-Menten-Enzymkinetik.svg|300px]]|1}}<br />
<br />
geht das Enzym E zunächst eine reversible Bindung mit seinem Substrat S ein, wobei ES entsteht. In einem langsameren zweiten Schritt, der eine chemische Umwandlung beinhaltet, bildet sich der Enzym-Produkt Komplex, EP, aus dem durch Dissoziation das Produkt freigesetzt wird. Unter den Bedingungen der Enzymkinetik hat sich die folgende Vereinfachung eingebürgert<br />
<br />
{{NumBlk|:|[[Datei:Michaelis-Menten-Vereinfachung.svg|250px]]|2}}<br />
<br />
und zwar mit folgender Begründung:<br />
<br />
* verglichen mit der Substrat-Produktumwandlung (ES zu EP) verläuft der Dissoziationsvorgang (EP zu E+P) sehr schnell, ihm kommt damit eine relativ große Reaktionsgeschwindigkeit zu, sodass der Schritt mit ''k''<sub>3</sub> gegenüber dem Geschwindigkeitsbestimmenden mit ''k''<sub>2</sub> vernachlässigt werden kann.<br />
* zu Beginn der messbaren Reaktion ist die Konzentration des freien Substrates definiert, sie entspricht der eingesetzten Konzentration desselben. Dazu kommt, dass normalerweise eine Bedingung [E]≪[S] eingehalten wird, wonach die Konzentration des Katalysators (Enzyms) weit unter jener des Substrates liegt und der in ES gebundene Substratanteil nicht ins Gewicht fällt;<br />
* bei Reaktionsbeginn gibt es noch keine Rückreaktion, d.&#8239;h. Umsetzung von P über EP und ES zu S.<br />
<br />
Dies sind exakt die Bedingungen typischer enzymkinetischer Messungen: man misst die enzymatische ''Anfangsgeschwindigkeit'' v<sub>0</sub>, das ist jene Umsatzgeschwindigkeit direkt nach der Vereinigung aller notwendigen Komponenten. Experimentell legt man die Tangente an den Ursprung der registrierten Zeit-Umsatzkurve und bestimmt deren Steigung, eben ''v''<sub>0</sub>.<br />
<br />
Kurz nachdem das Enzym mit Substrat vermischt worden ist, gibt es eine Anfangsphase ("''pre-steady-state''"), in der sich der ES-Komplex aufbaut. Die Verfolgung dieser Phase erfordert spezielle Messmethoden (''"[[Stopped-Flow-Methode]]"'') und liegt außerhalb des Standardrepertoires der herkömmlichen Enzymkinetik. Die Reaktion erreicht schnell den geschilderten „quasi-stationären“ Zustand, währenddessen die Reaktionsgeschwindigkeit v<sub>0</sub> die Substratkonzentration reflektiert. Vereinfachend wird hier vom „Fließgleichgewicht“ gesprochen, obgleich v<sub>0</sub> auf die Anfangsphase der Reaktion beschränkt und damit nur durch die erwähnte Extrapolation zugänglich ist. Nur unter Sättigungsbedingungen ([S]>>[E]), das sind die Bedingungen einer [[Katalysatoraktivität|Aktivitätsmessung]], ist die lineare Phase am Anfang der Reaktion sehr ausgedehnt. Unter diesen Bedingungen lässt sich allerdings keine Information über den [[Affinität (Chemie)|Affinitätsparameter]] (Michaelis-Konstante K<sub>m</sub>) bzw. die [[Enzymaktivität und katalytische Effizienz|katalytische Effizienz]] (k<sub>cat</sub> / K<sub>m</sub>, im Jargon „''kcat-über-Km''“ genannt) gewinnen.<br />
<br />
== Literarische Beschreibung ==<br />
Sehr anschaulich wird ein Fließgleichgewicht in dem Gedicht [[Der römische Brunnen]] von [[Conrad Ferdinand Meyer]] beschrieben. In der 4. Version des Gedichts aus dem Jahre [[1866]] heißt es: "...''Die Wasser steigen nieder/In zweiter Schale Mitte/Und voll ist diese wieder/Sie fluten in die dritte:/Ein Nehmen und ein Geben/Und alle bleiben reich/Und alle Fluten leben/Und ruhen doch zugleich''."<br />
<br />
== Siehe auch ==<br />
* {{WikipediaDE|Fließgleichgewicht]]<br />
* {{WikipediaDE|Chemisches Gleichgewicht}}<br />
* {{WikipediaDE|Äquifinalität}}<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* Detlef Doenecke, Peter Karlson: ''Karlsons Biochemie und Pathobiochemie.'' Georg Thieme, 2005. ISBN 9783133578158.<br />
* Peter Schopfer, Axel Brennicke: ''Pflanzenphysiologie.'' Springer, 2010. ISBN 9783827423528.<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
* {{Gold Book|steady state|S05961}}<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
{{Normdaten|TYP=s|GND=4154636-2}}<br />
<br />
{{SORTIERUNG:Fliessgleichgewicht}}<br />
[[Kategorie:Theoretische Biologie]]<br />
[[Kategorie:Ökosystemforschung]]<br />
[[Kategorie:Thermodynamik]]<br />
[[Kategorie:Gleichgewicht]]<br />
[[Kategorie:Biophysik]]</div>imported>Joachim Stiller