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imported>Joachim Stiller |
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| '''Motorproteine''' sind hochgradig [[allosterisch]]e [[Protein]]e, die durch [[Hydrolyse]] von [[ATP]] chemische Energie in mechanische Energie umwandeln und so den [[Zelle (Biologie)|Zellen]] für Transport- und [[Bewegung]]prozesse dienen. Sie bestehen aus einer Kopf- oder Motordomäne, welche die ATP-Bindungsstelle und die für die Bewegung zuständigen Strukturen enthält, und einer sehr variablen Schwanzdomäne, die sich mit der zu bewegenden Last verbindet.
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| | | [[Kategorie:Knoten nach Einsatzgebiet]] |
| == Cytoskelett-Motorproteine ==
| | [[Kategorie:Feuerwehrausbildung]] |
| | | [[Kategorie:Feuerwehrknoten|!]] |
| Im [[Cytoskelett]] der Zellen gibt zwei Gruppen von Motorproteinen.
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| === Aktin-Motorproteine ===
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| [[Datei:Sarcomere.svg|mini|300px|Molekularer Mechanismus der Muskelkontraktion]]
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| '''Myosin''' (von {{ELSalt|μῦς}} ''mys'' „Muskel“) bildet eine ganze Familie von Motorproteinen, die zusammen mit den [[Aktinfilamente]]n des Cytoskeletts tätig sind. Die in allen [[Muskelfaser]]n vorkommenden Myosine der Klasse II werden als ''konventionelle Myosine'' bezeichnet und dienen der [[Muskelkontraktion]]. Alle anderen Klassen werden als ''unkonventionelle Myosine'' eingestuft. Myosin V etwa ist bei der Zellteilung für die Weitergabe des peripheren [[Endoplasmatisches Reticulum|endoplasmatischen Reticulums]] an die Tochterzellen verantwortlich.
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| Das langgestreckte Myosin II besteht aus [[Dimer]]en, die aus zwei identischen ''schweren Ketten'' (Heavy Chain) und vier paarweise identischen ''leichten Ketten'' (Light Chain) gebildet werden. Die schweren Ketten haben N-terminale Kopfdomänen und lange Schwanzdomänen, die im Dimer zu einer Doppelwendel aus zwei α-Helices zusammengewickelt sind. Die viel kleineren leichten Ketten werden nahe der Kopfdomänen angebunden.
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| Die langen Doppelwendeln des Myosin-Schwanzes lagern sich mit anderen Myosinmolekülen zu Bündeln zusammen. So entsteht ein bipolares dickes Filament mit mehreren hundert Köpfen, die an den beiden Enden in entgegengesetzte Richtungen zeigen. Die Myosin-Filamente können dadurch gut an den Aktin-Filamenten vorbeigleiten und so den [[Muskel]] verkürzen. Die dazu nötige Energie wird durch die Hydrolyse von ATP gewonnen, das an die Myosinköpfe gebunden ist<ref>vgl. Bruce Alberts, S. 1034ff.</ref>.
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| === Mikrotubuli-Motorproteine ===
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| '''Kinesin''' bildet ebenfalls meist Dimere, die aus zwei schweren und zwei leichten Proteinketten bestehen. Die beiden Kopfdomänen des Dimers binden sich dabei alternierend an die [[Tubuline|β-Tubuline]], die am Aufbau der [[Mikrotubuli]] beteiligt sind und wandern an diesen unter Verbrauch der von ATP gelieferten Energie entlang. Die Schwanzdomaäne bindet sich an die zu tranportierende Last. Meist handelt es sich dabei um [[Vesikel]] oder [[Organell]]e. Die Bewegungsrichtung weist dabei meist vom Zellkern zur Zellmembran.
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| '''Dynein''' bildet in der Regel auch Dimere, die aus zwei schweren Proteinketten und weiteren Bestandteilen bestehen. Im Gegensatz zu den Kinesinen bewegen sie sich aber meist von der Zellmembran zum Zellkern.
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| == Siehe auch ==
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| * {{WikipediaDE|Motorprotein}}
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| * {{WikipediaDE|Myosin}}
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| * {{WikipediaDE|Kinesin}}
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| * {{WikipediaDE|Dynein}}
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| == Literatur ==
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| * Bruce Alberts et al.: ''Molekularbiologie der Zelle'', 6. Auflage, Wiley-VCH, Weinheim 2017, ISBN 978-3527340729, eBook ISBN 978-3527698455
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| * Neil A. Campbell, Jane B. Reece, Lisa A. Urry, Michael L. Cain, Steven A. Wasserman, Peter V. Minorsky, Robert B. Jackson: ''Campbell Biologie'', 10. Auflage, Pearson Studium 2015, ISBN 978-3-8632-6725-4, eBook {{ASIN|B0181U7ANU}}
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| [[Kategorie:Zellbiologie]] [[Kategorie:Protein]] | |