Ribosom und Diskussion:Astrosophie: Unterschied zwischen den Seiten

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'''Ribosomen''' sind die [[Makromolekül|makromolekularen Komplexe]] in [[Zelle (Biologie)|Zellen]], an denen Proteine hergestellt werden. Hierbei wird die [[Nukleotidsequenz]] (Basensequenz) eines [[mRNA|Messenger-Ribonukleinsäure]]-Einzelstrangs (mRNA) in die [[Aminosäurensequenz]] der [[Polypeptidkette]] eines [[Protein]]s übersetzt. Diese Umwandlung der in der RNA gespeicherten Information in eine Abfolge von verknüpften Aminosäuren heißt [[Translation (Biologie)|Translation]] ({{laS}} für ''Übersetzung'') und ist in allen Lebewesen ein zentraler Bestandteil der [[Proteinbiosynthese]].<ref>{{Literatur |Autor=Hans G. Kloepfer |Titel=Struktur und Funktion von Ribosomen |Sammelwerk=[[Chemie in unserer Zeit]] |Band=7 |Nummer=2 |Datum=1973 |Seiten=49–58 |DOI=10.1002/ciuz.19730070204}}</ref> Die dabei wirksame Übersetzungsregel wird als [[Genetischer Code]] bezeichnet. In der Zelle geschieht die Translation, nachdem zuvor die in der Abfolge von [[Basenpaar]]en des [[DNA]]-Doppelstrangs niedergelegte [[Erbinformation]] eines [[Gen]]s in die Sequenz des mRNA-Einzelstrangs [[Transkription (Biologie)|umgeschrieben]] wurde.
== Kein großer Freund von Powell ==


Ribosomen sind aus [[Ribosomale RNA|Ribosomaler RNA]], {{enS|Ribonucleic acid}} (rRNA) und [[Protein]]en (rProtein, auch r-Protein<ref>Salini Konikkat: [http://repository.cmu.edu/dissertations/608/ ''Dynamic Remodeling Events Drive the Removal of the ITS2 Spacer Sequence During Assembly of 60S Ribosomal Subunits in S. cerevisiae.''] Carnegie Mellon University Dissertations, Feb. 2016.</ref><ref>{{Literatur |Autor=Elmar W. Weiler, Lutz Nover |Titel=Allgemeine und molekulare Botanik |Verlag=Georg Thieme Verlag |Ort=Stuttgart |Datum=2008 |ISBN=978-3-13-152791-2 |Seiten=532 |Online={{Google Buch |BuchID=TA9rjr034h8C |Seite=532 |Hervorhebung="rProtein"}}}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Jesus de la Cruz, Katrin Karbstein, John L. Woolford, Jr. |Titel=Functions of Ribosomal Proteins in Assembly of Eukaryotic Ribosomes In Vivo |Sammelwerk=[[Annual review of biochemistry]] |Band=84 |Datum=2015 |Seiten=93–129 |DOI=10.1146/annurev-biochem-060614-033917 |PMC=4772166 |PMID=25706898}}</ref>) aufgebaut und finden sich im [[Cytoplasma]], sowie in [[Zellorganellen]], die aufgrund ihres [[Endosymbiose|endosymbiotischen]] Ursprungs eine eigene Maschinerie zur Proteinbiosynthese besitzen, wie den [[Mitochondrium|Mitochondrien]] und [[Chloroplast]]en.
Ich persönlich bin kein so großer Freund von Powell... Gruß [[Benutzer:Joachim Stiller|Joachim Stiller]] ([[Benutzer Diskussion:Joachim Stiller|Diskussion]]) 21:26, 14. Feb. 2019 (UTC)
 
== Aufbau und Arten ==
Ribosomen sind granuläre Partikel mit einem Durchmesser von etwa 20–25&nbsp;nm. Sie bestehen zu etwa zwei Dritteln aus RNA ([[rRNA]]) und einem Drittel aus ribosomalen Proteinen. Sie setzen sich in allen Organismen aus zwei unterschiedlich großen und funktionell verschiedenen Untereinheiten zusammen. Die Masse der Ribosomen wird durch ihr Sedimentationsverhalten charakterisiert, das in [[Sedimentationskoeffizient|Svedberg]]-Einheiten (S) angegeben wird. Während der Translation assemblieren sie zu einem funktionalen Komplex, wobei die große Untereinheit in der Proteinbiosynthese die [[Aminosäuren]] zur Kette verknüpft (Peptidyltransferaseaktivität), und die kleine Untereinheit für die [[mRNA]]-Erkennung verantwortlich ist. Beide Untereinheiten bestehen aus Proteinen und rRNA, wobei die Proteine für den Zusammenhalt und die richtige Positionierung zuständig sind, die eigentlichen Reaktionen hingegen werden durch die rRNAs vorgenommen. Beide Untereinheiten werden bei Eukaryonten in den [[Nucleolus|Nucleoli]] innerhalb der Zellkerne gebildet und werden dann durch die Kernporen ins Cytoplasma geleitet.
 
=== Prokaryotische Ribosomen ===
Die Anzahl von Ribosomen je Zelle liegt bei [[Prokaryoten]] in der Größenordnung von 10.000, beispielsweise besitzt ein einzelnes ''[[Escherichia coli|E. coli]]''-Bakterium etwa 20.000 Ribosomen. Die Ribosomen haben einen [[Sedimentationskoeffizient]]en von 70S und eine [[molare Masse]] von etwa 2,5 [[Dalton (Einheit)|MDa]]. Bei Magnesiumkonzentrationen unter 1 [[Mol|mmol]]/l zerfällt das 70S-Ribosom zu einer 50S- und einer kleineren 30S-Untereinheit. Die 30S-Untereinheit (0,9 MDa) ist aus 21 verschiedenen ribosomalen Proteinen und einer 16S ribosomalen RNA (16S rRNA) zusammengesetzt. In der 50S-Untereinheit (1,6 MDa) finden sich 31 verschiedene Proteine und zwei rRNAs (23S und 5S rRNA).
 
Die Proteine der kleinen Untereinheit werden mit „S“ ({{enS|''small''}} ‚klein‘), die der großen Untereinheit mit „L“ (engl. {{lang|en|''large''}} ‚groß‘) gekennzeichnet. Ihre Aminosäuresequenzen besitzen keine besonderen Gemeinsamkeiten, sind aber reich an positiv geladenen Aminosäuren wie <small>L</small>-[[Lysin]] oder <small>L</small>-[[Arginin]]. Dies erlaubt eine bessere Interaktion mit den negativ geladenen rRNAs. Das größte bakterielle, ribosomale Protein ist S1 mit 61,2 kDa und 557 Aminosäuren, das kleinste ist L34 mit 5,4 kDa und 34 Aminosäuren.
 
=== Eukaryotische Ribosomen ===
In eukaryotischen Zellen kommen Ribosomen nicht nur im Cytoplasma, sondern auch in den Mitochondrien (oder ersatzweise in [[Hydrogenosom]]en, wenn diese über eigene DNA verfügen) sowie – falls vorhanden (wie bei den [[Pflanzen]]) – auch zusätzlich in den Chloroplasten und anderen [[Plastid]]en vor. Man schätzt die Zahl cytosolischer Ribosomen je Zelle auf zwischen 10<sup>5</sup> und über 10<sup>7</sup>, womit eukaryotische Zellen mehr Ribosomen besitzen als prokaryotische. Die Anzahl ist vom Zelltyp abhängig und zwar von der Proteinsyntheserate der Zelle. So ist die Ribosomenanzahl in Leberzellen besonders hoch. Außerdem sind eukaryotische Ribosomen des Cytosols auch größer, sie haben einen Durchmesser von etwa 25&nbsp;nm.<ref>Helmut Plattner und Joachim Hentschel: ''Zellbiologie''. Thieme, Stuttgart; 3., neu bearb. Auflage 2006; ISBN 3-13-106513-3; S. 181.</ref> Diese haben eine molare Masse von etwa 4,2 MDa, der Sedimentationskoeffizient beträgt 80S. Bei der großen Untereinheit liegt er bei 60S (2,8 MDa) und bei seiner kleinen Untereinheit bei 40S (1,4 MDa).<ref name="G964">Reginald Garrett und Charles M. Grisham: ''Biochemistry''. (International Student Edition). Cengage Learning Services; 4. Auflage 2009; ISBN 978-0-495-11464-2; S. 964.</ref> Die kleine Untereinheit besteht in Säugern aus 33 Proteinen und einer rRNA (18S rRNA), die große Untereinheit aus 49 Proteinen und drei rRNAs (28S, 5,8S und 5S). Cytosolische Ribosomen höherer Eukaryoten sind komplexer als die niederer Eukaryoten. So ist die 28S rRNA in [[Backhefe]] 3.392 Nukleotide lang, in [[Säuger]]n wie der [[Wanderratte|Ratte]] dagegen 4.718 Nukleotide. Auch die 18S rRNA ist in Backhefe kleiner als in der Ratte (1799 gegenüber 1.874 Nukleotide).
 
Die eigentliche katalytische Funktion besitzt die rRNA, wohingegen die Proteine eher am Rand des Ribosoms sitzen. In Eukaryoten gibt es außer den freien cytoplasmatischen Ribosomen auch membrangebundene Ribosomen, die an die Membran des rauen [[Endoplasmatisches Reticulum|endoplasmatischen Retikulums]] (ER) gebunden sind (s. u.). Die Bildung der ribosomalen Untereinheiten findet im [[Nucleolus]] statt. Zellen mit hoher Proteinsyntheserate haben deshalb besonders gut ausgeprägte Nucleoli. Freie und membrangebundene Ribosomen haben die gleiche Struktur und können zwischen den Funktionen wechseln.
 
Die Ribosomen aus [[Mitochondrium|Mitochondrien]] und [[Chloroplast]]en sind den prokaryotischen Ribosomen ähnlich, was die [[Endosymbiontenhypothese]] stützt. Das [[Mitochondriales Ribosom|mitochondriale Ribosom]] des Menschen und anderen Säugern besteht aus vielen Proteinen, von denen 21 nur in Mitochondrien vorkommen, und erzeugt nur mitochondriale [[Membranprotein]]e.<ref>A. Brown, A. Amunts, X. C. Bai, Y. Sugimoto, P. C. Edwards, G. Murshudov, S. H. Scheres, V. Ramakrishnan: ''Structure of the large ribosomal subunit from human mitochondria.'' In: ''Science.'' Band 346, Nummer 6210, November 2014, S.&nbsp;718–722, [[doi:10.1126/science.1258026]]. PMID 25278503.</ref><ref>B.J. Greber, D. Boehringer, M. Leibundgut, P. Bieri, A. Leitner, N. Schmitz, R. Aebersold, N. Ban: ''The complete structure of the large subunit of the mammalian mitochondrial ribosome.'' In: ''[[Nature]].'' Band 515, Nummer 7526, November 2014, S.&nbsp;283–286, [[doi:10.1038/nature13895]]. PMID 25271403.</ref>
 
Im Gegensatz dazu können die komplexen Plastiden etwa der [[Chlorarachniophyta|Chlorarachniophyten]] neben einem zusätzlichen Zellkern ([[Nucleomorph]]) eigene eukaryoteische Ribosomen anthalten.<ref>{{Literatur |Autor=Shigekatsu Suzuki, Shu Shirato, Yoshihisa Hirakawa, Ken-Ichiro Ishida |Titel=Nucleomorph Genome Sequences of Two Chlorarachniophytes, Amorphochlora amoebiformis and Lotharella vacuolata |Sammelwerk=[[Genome Biology and Evolution]] |Band=7 |Nummer=6 |Datum=2015 |ISSN=1759-6653 |Seiten=1533–1545 |DOI=10.1093/gbe/evv096 |PMC=4494063 |PMID=26002880}}</ref> Die komplexen Plastiden werden als Resultat einer sekundären Endosymbiose gedeutet ([[Endosymbiontentheorie#Erläuterung|sekundäre Plastiden]]).
 
Die Schreibweise eukaryotischer ribosomaler Proteine ist nicht ganz einheitlich. In Backhefe werden Proteine der großen Untereinheit mit „Rpl“, die der kleinen mit „Rps“ bezeichnet. Bei den entsprechenden Proteinen der Säuger verwendet man auch die Großschreibung RPL bzw. RPS.
 
=== Freie und membrangebundene Ribosomen ===
Ribosomen können in eukaryotischen Zellen nach dem Ort ihrer Synthesetätigkeit unterschieden werden. Freie Ribosomen liegen im [[Cytoplasma]] verstreut und erzeugen Proteine, die ihre Aufgabe meistens ebenfalls im Zellplasma wahrnehmen. Membrangebundene Ribosomen sind mit der Membran des endoplasmatischen Retikulums verbunden. Die dort synthetisierten Proteine werden mittels des [[Cotranslationaler Proteintransport|cotranslationalen Proteintransportes]] in das Lumen des endoplasmatischen Reticulums geleitet. Membrangebundene Ribosomen findet man gehäuft in sekretbildenden Zellen wie z. B. in der Bauchspeicheldrüse.
 
== Funktionsweise ==
[[Datei:Ribosome mRNA translation de.svg|mini|hochkant=2|[[Translation (Biologie)|Translation]] an einem Ribosom]]
Die Funktionsweise des Ribosoms während der [[Translation (Biologie)|Translation]] kann durch das Dreistellenmodell charakterisiert werden. Demnach besitzt das Ribosom drei [[tRNA]]-Bindungsstellen, die A-(Aminoacyl-), P-(Peptidyl-) und E-(Exit-)Stelle. Während des Elongationszyklus [[Schwingung|oszilliert]] das Ribosom zwischen zwei Zuständen, dem prä- und dem post-translationalen Zustand, wobei zwei der drei tRNA-Bindungsstellen mit einer tRNA besetzt sind. Im prätranslationalen Zustand sind die A- und P-Stelle besetzt, wobei die P-Stelle die tRNA mit der Polypeptidkette trägt und die A-Stelle von der neu hinzugekommenen Aminoacyl-tRNA besetzt ist. Im Ribosom wird nun die Polypeptidkette mittels Peptidyltransferase von der P-Stellen-tRNA auf die A-Stellen-tRNA übertragen. Danach wechselt das Ribosom in den posttranslationalen Zustand und wandert um drei Basen auf der mRNA weiter, wodurch die vorherige A-Stellen-tRNA zur P-Stellen-tRNA wird und die nun leere ehemalige P-Stellen-tRNA über die E-Stelle (Exit) aus dem Ribosom geschleust wird. Dabei ist eine Translokase (EF-G) beteiligt.
 
Die beiden Hauptzustände des Ribosoms (prä- und posttranslational) sind durch eine hohe Aktivierungsenergie-Barriere voneinander getrennt. Die zentrale Rolle der beiden Elongationsfaktoren besteht darin, diese Energiebarriere zu erniedrigen und so das Ribosom in den jeweils anderen Zustand zu versetzen.
 
Manchmal formieren sich mehrere prokaryotische Ribosomen an demselben mRNA-Molekül perlschnurartig zu einem [[Polysom]].
 
Nachdem ein Peptid im Ribosom verknüpft wurde, durchwandert es einen ribosomalen Tunnel. Dieser besteht größtenteils aus rRNA und tritt aus der großen ribosomalen Untereinheit aus. Er hat eine Länge von ca. 100 Å (10&nbsp;nm) und einen durchschnittlichen Durchmesser von 15 Å (1,5&nbsp;nm). An dessen engster Stelle wird der Kanal durch zwei konservierte ribosomale Proteine begrenzt, L4e und L22.
 
== Ribophagie ==
Der Abbau von Ribosomen ist noch nicht vollständig verstanden. Er wird in der Regel unter Nährstoffmangel eingeleitet. Für Bakterien wie ''E. coli'' wurde vorgeschlagen, dass intakte 70S-Ribosomen zunächst in beide Untereinheiten zerfallen.<ref>Zundel, MA. ''et al''. (2009): ''Initiation of ribosome degradation during starvation in Escherichia coli''. In: ''RNA'' 15(5); 977–783; PMID 19324965; [http://rnajournal.cshlp.org/content/15/5/977.full.pdf+html PDF] (freier Volltextzugriff, englisch).</ref> Unter Mangelbedingungen wird die Translation in der Zelle heruntergefahren, so dass viele Ribosomen inaktiv sind. Die beiden Untereinheiten sind wesentlich empfindlicher gegenüber Ribonukleasen (RNasen) als ein intaktes Ribosom, da sie eine größere Angriffsfläche bieten. Danach könnten auch Exonukleasen die ribosomale RNA weiter abbauen.
 
Für Backhefe, einen Eukaryot, wurde ein mit „Ribophagie“ bezeichneter [[Autophagozytose|Autophagieweg]] vorgeschlagen.<ref>Kraft, C. ''et al''. (2008): ''Mature ribosomes are selectively degraded upon starvation by an autophagy pathway requiring the Ubp3p/Bre5p ubiquitin protease''. In: ''[[Nat Cell Biol]]''. 10(5); 602–610; PMID 18391941; [[doi:10.1038/ncb1723]]</ref> Dieser lehnt an die Begriffe [[Mitophagie]] (Abbau von Mitochondrien)<ref>Kim, I. ''et al''. (2007): ''Selective degradation of mitochondria by mitophagy''. In: ''[[Arch Biochem Biophys]]''. 462(2); 245–253; PMID 17475204; {{PMC|2756107}}</ref>, [[Pexophagie]] (Abbau von Peroxisomen)<ref>Dunn, WA. Jr. ''et al''. (2005): ''Pexophagy: the selective autophagy of peroxisomes''. In: ''Autophagy'' 1(2); 75–83; PMID 16874024; [http://www.landesbioscience.com/journals/autophagy/dunnAUTO1-2.pdf PDF] (freier Volltextzugriff, englisch).</ref> und [[Reticulophagie]] (Abbau des endoplasmatischen Retikulums)<ref>[[Daniel J. Klionsky|Klionsky, DJ.]] ''et al''. (2007): ''How shall I eat thee''? In: ''Autophagy'' 3(5); 413–416; PMID 17568180; [http://www.landesbioscience.com/journals/autophagy/KlionskyAUTO3-5.pdf PDF] (freier Volltextzugriff, englisch).</ref> an. Unter Nährstoffmangel baut Hefe Ribosomen auf einem Weg ab, der ähnlich wie bei Prokaryoten beginnt. Zunächst werden die beiden Untereinheiten getrennt. Eine Ubiquitinligase entfernt dann [[Ubiquitin]] an der 60S-Untereinheit, welche dann in einem [[Vesikel (Biologie)|Vesikel]] zur [[Vakuole]] transportiert wird. Dies erscheint zunächst paradox, da Ubiquitin ein allgemeines Abbausignal für die meisten Proteine ist. Von den Autoren wurde vorgeschlagen, dass eine Ubiquitinligase die 60S-Untereinheit zunächst für den Abbauweg markiert, der Prozess aber erst durch die Ubiquitinprotease endgültig ablaufen kann.
<!--
Hinnebusch AG. (2009): ''Active destruction of defective ribosomes by a ubiquitin ligase involved in DNA repair''. In: ''Genes Dev''. 23(8); 891–895; PMID 19390082; {{PMC|2763502}}</ref>
-->
 
== Strukturaufklärung ==
Ribosomen wurden durch den Forscher [[Albert Claude]] Mitte des 20. Jahrhunderts entdeckt.<ref>Donald Voet und Judith G. Voet: ''Biochemie''. Wiley-VCH 1994; ISBN 3-527-29249-7; S. 917</ref><ref>Alexander S. Spirin: ''Ribosomes (Cellular Organelles)''. Springer, Berlin 1999; ISBN 0-306-46145-5, S. 47.</ref> 1940 hatte er mit Hilfe der [[Dunkelfeldmikroskopie]] RNA-enthaltende [[Granula]] aus dem Cytosol tierischer Zellen identifiziert, die kleiner als Mitochondrien waren.<ref>Claude, A. (1940): ''Particulate components of normal and tumor cells''. In: ''[[Science]]'' 91(2351); 77–78: PMID 17783332; [[doi:10.1126/science.91.2351.77]]</ref> Er bezeichnete diese als „Mikrosomen“, spätere Analysen zeigten, dass sie Komplexe aus Phospholipiden und Ribonukleinproteinen waren. Heutzutage werden Fragmente des ERs als [[Mikrosom]]en bezeichnet. Durch Fortschritte in der [[Elektronenmikroskop]]ie gelang es 1955 [[George Emil Palade]], jene „Mikrosomen“ eindeutig als Bestandteile einer Zelle und nicht bloß als Artefakte von Zelltrümmern zu identifizieren.<ref>Palade, GE. (1955): ''A small particulate component of the cytoplasm''. In: ''J Biophys Biochem Cytol''. 1(1); 59–68; PMID 14381428; {{PMC|2223592}}</ref> Es gab immer mehr Hinweise darauf, dass diese Ribonukleinproteinpartikel etwas mit der Translation zu tun hatten. 1959, wurde auch der Beweis in ''E. coli'' erbracht, dass Ribosomen für die Biosynthese von Polypeptiden notwendig sind.<ref>McQuillen, K., Roberts, RB. und Britten, RJ. (1959): SYNTHESIS OF NASCENT PROTEIN BY RIBOSOMES IN ESCHERICHIA COLI. In: ''[[Proc Natl Acad Sci USA]]'' 45(9):1437–1447; PMID 16590524; {{PMC|222733}}</ref>
 
1958 griff [[Richard B. Roberts]] in einem Symposium den Vorschlag auf, den Namen „Mikrosom“ bzw. „mikrosome Partikel“ auf den besserklingenden und einfachen Namen − so Roberts − „Ribosom“ zu ändern.<ref>Richard B. Roberts: ''Microsomal Particles and Protein Synthesis''. London, Pergamon Press 1958; [http://www.archive.org/stream/microsomalpartic00biop/microsomalpartic00biop_djvu.txt Volltextzugriff] (englisch).</ref> Diese Abkürzung verweist auf die Art der Partikel, Komplexe aus RNA und Proteinen (Ribonukleopartikel). Die Bezeichnung „Ribosom“ konnte sich durchsetzen und wird im Sprachgebrauch verwendet.
 
Wegen ihrer Größe konnten erst in jüngerer Zeit hochauflösende Strukturen von Ribosomen gewonnen werden, wenngleich der grobe molekulare Aufbau seit den 1970er-Jahren bekannt ist. Einige Details ribosomaler Proteine konnten mittels Affinitätsmarkierung und chemisches Quervernetzen (''crosslinking'') aufgeklärt werden.<ref>Czernilofsky, AP., Kurland, CG. und Stöffler, G. (1975): ''30S ribosomal proteins associated with the 3'-terminus of 16S RNA.'' In: ''[[FEBS Lett]].'' 58(1); 281–284; PMID 1225593.</ref> Ende 2000 wurde zum ersten Mal die 50S-Untereinheit des [[Archaeen|Archaeon]] ''[[Haloarcula marismortui]]'' in einer Auflösung von 2,4 [[Ångström (Einheit)|Å]] aufgeklärt.<ref>Ban, N. ''et al''. (2000). ''The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 ångström resolution''. In: ''Science'' 289 (5481); 905–920; PMID 10937989; [[doi:10.1126/science.289.5481.905]]</ref> In dieser Auflösung kann man einzelne Moleküle auflösen. Zeitgleich wurde auch die Strukturen der kleinen ribosomalen Untereinheit aus ''[[Thermus thermophilus]]'' in einer atomaren Auflösung von 3 Å publiziert.<ref>Schluenzen, F. ''et al''. (2000): ''Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 angstroms resolution''. In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]]'' 102(5); 615–623; PMID 11007480</ref><ref>Wimberly, BT., ''et al''. (2000): ''Structure of the 30S ribosomal subunit''. In: ''[[Nature]].'' 407(6802); 327–339; PMID 11014182; [[doi:10.1038/35030006]]</ref> Da zu diesem Zeitpunkt keine Strukturdaten des kompletten Ribosoms vorlagen, wurden die vorhandenen Daten genutzt, um das prokaryotische Ribosom zu rekonstruieren.<ref>Yusupov, MM. ''et al''. (2001): ''Crystal structure of the ribosome at 5.5 ångström resolution''. In: ''Science.'' 292(5518); 883–896. PMID 11283358; [[doi:10.1126/science.1060089]]</ref>
 
Während die A und P-Stelle schon länger bekannt waren, wurde die E-Stelle erst 1981 entdeckt ([[Knud Nierhaus]] und Kollegen, Alpha-Epsilon-Theorie der Bindung der t-RNA im Ribosom).
 
2005 wurden zum ersten Mal die kristallographischen Strukturdaten eines intakten Ribosom aus ''E. coli'' in einer Auflösung von 3,5 Å vorgestellt.<ref>Schuwirth, B. S. ''et al''. (2005): ''Structures of the bacterial ribosome at 3.5 A resolution''. In: ''Science'' 310(5749): 827–834; PMID 16272117; [[doi:10.1126/science.1117230]].</ref> Nahezu zeitgleich konnte eine andere Forschergruppe eine Struktur präsentieren, die mit Hilfe der Cryoelektronenmikroskopie gewonnen wurde.<ref>Mitra, K. ''et al''. (2005): ''Structure of the E. coli protein-conducting channel bound to a translating ribosome''. In: ''Nature.'' 438(7066); 318–324; PMID 16292303; {{PMC|1351281}}.</ref> Die Auflösung war mit über 10 Å vergleichsweise gering, zeigte aber eine Momentaufnahme der Translation am Translokon.
 
Später wurden immer mehr Strukturdaten von (prokaryotischen) Ribosomen veröffentlicht, die gerade mRNAs oder tRNAs gebunden hatten und damit einen besseren Einblick auf die Prozesse der Translation gewährten.<ref>Selmer, M. ''et al'' (2006): ''Structure of the 70S ribosome complexed with mRNA and tRNA''. In: ''Science'' 313(5795): 1935–1942; PMID 16959973.</ref><ref>Korostelev, A., Trakhanov, S., Laurberg, M. und Noller, H. F. (2006): ''Crystal structure of a 70S ribosome-tRNA complex reveals functional interactions and rearrangements''. In: ''Cell'' 126(6); 1065–1077; PMID 16962654.</ref>
 
Für das eukaryotische Ribosom (80S) gibt es noch keine vergleichbaren Strukturdaten. Eine dreidimensionale Rekonstruktion ist indes aus den gesammelten Daten der [[Kryoelektronenmikroskopie]], der Röntgenkristallographie einzelner ribosomalen Komponenten sowie Homologievergleiche mit prokaryontischen Ribosomen möglich.<ref>Gilbert, R. J. ''et al''. (2004): ''Three-dimensional structures of translating ribosomes by Cryo-EM''. In: ''Mol Cell'' 14(1): 57–66; PMID 15068803.</ref><ref>Stark, H. (2002): ''Three-dimensional electron cryomicroscopy of ribosomes''. In: ''Curr Protein Pept Sci'' 3(1): 79–91; PMID 12370013.</ref><ref>Spahn, C. M., ''et al''. (2001): ''Structure of the 80S ribosome from Saccharomyces cerevisiae--tRNA-ribosome and subunit-subunit interactions''. In: ''Cell'' 107(3): 373–386; PMID 11701127.</ref><ref name="DOI10.1038/nature14427">Heena Khatter, Alexander G. Myasnikov, S. Kundhavai Natchiar, Bruno P. Klaholz: ''Structure of the human 80S ribosome.'' In: ''Nature.'' 520, 2015, S.&nbsp;640, [[doi:10.1038/nature14427]].</ref>
 
[[Thomas A. Steitz]], [[Ada Yonath]] und [[Venkatraman Ramakrishnan]] erhielten für ihre Arbeit an der Strukturaufklärung 2009 den [[Nobelpreis für Chemie]].<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2009/ Nobelpreis für Chemie 2009].</ref>
 
== Ursprung ==
Der Ursprung der Ribosomen wird in der [[RNA-Welt]] vermutet, in der ein selbstreplizierender Komplex erst später die Fähigkeit zur Proteinsynthese entwickelte, als dafür ausreichend Aminosäuren zur Verfügung standen.<ref name=":0">{{cite journal | last1 = Noller | first1 = H. F. | year = 2012 | title = Evolution of protein synthesis from an RNA world | pmc = 3312679 | journal = Cold Spring Harbor Perspectives in Biology | volume = 4  | pages = 1–U20 | doi = 10.1101/cshperspect.a003681}}</ref>
Die katalytischen Fähigkeiten der RNA ([[Ribozym]]) sind ein zentraler Bestandteil der RNA-Welt-Hypothese.
Untersuchungen legen nahe, dass diese Ribosomen-Vorläufer, die ausschließlich aus rRNA aufgebaut waren, die Fähigkeit zur Bildung von [[Peptidbindung]]en entwickelt haben könnten.<ref>{{Literatur |Autor=E. R. Dabbs |Hrsg=B. Hardesty, G. Kramer |Titel=Structure, Function, and Genetics of Ribosomes |Verlag=Springer |Ort=New York |Datum=1986 |Kapitel=Kapitel 43: ''Mutant Studies on the Prokaryotic Ribosome'' |Seiten=733–748 |DOI=10.1007/978-1-4612-4884-2_43}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=H. F. Noller, V. Hoffarth, L. Zimniak |Titel=Unusual resistance of peptidyl transferase to protein extraction procedures |Sammelwerk=[[Science]] |Band=256 |Nummer=5062 |Datum=1992-06 |Seiten=1416–1419 |DOI=10.1126/science.1604315 |PMID=1604315}}</ref><ref>{{cite journal | last1 = Nomura | first1 = M. | last2 = Mizushima | first2 = S. | last3 = Ozaki | first3 = M. | last4 = Trau | first4 = P. | last5 = Lowry | first5 = C. V. | year = 1969 | title = Structure and function of ribosomes and their molecular components | journal = Cold Spring Harbor Symposium of Quantitative Biology | volume = 34  | pages = 49–61 | doi=10.1101/sqb.1969.034.01.009}}</ref>
Darüber hinaus gibt es eine starke Evidenz, dass ursprüngliche Ribosomen selbstreplizierende Komplexe waren, in denen die rRNA informationelle, strukturelle und katalytische Zwecke hatte, da sie tRNA und Proteine für die ribosomale Selbstreplikation codiert haben könnte.<ref name=":1">{{cite journal | last1 = Root-Bernstein | first1 = M. | last2 = Root-Bernstein | first2 = R. | year = 2015 | title = The ribosome as a missing link in the evolution of life | journal = Journal of Theoretical Biology | volume = 367 | pages = 130–158 | pmid = 25500179 | doi=10.1016/j.jtbi.2014.11.025}}</ref>
Die hypothetischen DNA-freien zellulären Organismen, die mit solcher selbstreplizierender RNA ausgestattet waren, nennt man [[Ribozyt]]en.<ref name="Yarus">{{cite journal |author=M. Yarus |title=Primordial genetics: phenotype of the ribocyte |journal=[[Annu. Rev. Genet.]] |volume=36 |issue= |pages=125–51 |year=2002 |pmid=12429689 |doi=10.1146/annurev.genet.36.031902.105056 }}</ref>
 
Als sich in der RNA-Welt unter noch [[Chemische Evolution|präbiotischen]] Bedingungen allmählich Aminosäuren anreicherten,<ref>{{cite journal | last1 = Caetano-Anolles | first1 = G. | last2 = Seufferheld | first2 = M. J. | year = 2013 | title = The coevolutionary roots of biochemistry and cellular organization challenge the RNA world paradigm | url = | journal = Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology | volume = 23 | issue = | pages = 152–177 | doi=10.1159/000346551}}</ref><ref>{{cite journal | last1 = Saladino | first1 = R. | last2 = Botta | first2 = G. | last3 = Pino | first3 = S. | last4 = Costanzo | first4 = G. | last5 = Mauro | first5 = E. Di | year = 2012 | title = Genetics first or metabolism first? The formamide clue | url = | journal = Chemical Society Reviews | volume = 41 | issue = | pages = 5526–5565 | doi=10.1039/c2cs35066a}}</ref>  könnte ihre Wechselwirkung mit der katalytischen RNA sowohl deren Wirkungsbereich als auch ihre Effizienz erhöht haben.<ref name=":0" />
Der selektive Druck, Proteine in die selbstreplizierenden Mechanismen der Ribosomen einzubauen, könnte die treibende Kraft für die Evolution der Ribosomen von einer ursprünglich selbstreplizierenden Maschine in ihre heutige Form als Translationsmaschine gewesen sein, da dies die Kapazität der Selbstreplikation erhöht hätte.<ref name=":1" />
 
== Entstehung der DNA ==
Die Speicherung des Genoms in Form der DNA-Doppelhelix erscheint als eine erst spätere Zutat. DNA-Replikation und Transkription sind bei Bakterien auf der einen, und Archaeen und Eukaryoten ([[Neomura]]) auf der anderen Seite so stark verschieden, dass die Annahme eines gemeinsamen Ursprungs ([[Homologie (Biologie)|Homologie]]) unwahrscheinlich erscheint. Stattdessen könnten diese beiden Gruppen – ausgehend von primitiven zellulären Organismen mit Ribosomen – die Fähigkeit zur Speicherung der Erbinformationin DNA jeweils für sich erworben haben, mutmaßlich mit Hilfe von [[DNA-Virus|DNA-Viren]].<ref name="Forterre_Spektrum_201708">[[Patrick Forterre|P. Forterre]]: [http://www.spektrum.de/magazin/viren-trugen-zur-entstehung-hoeheren-lebens-bei/1478205 ''Evolution – Die wahre Natur der Viren.''] In: ''Spektrum.'' August 2017, S. 37 (Online-Artikel vom 19. Juli 2017).</ref> Nach dieser Annahme hatten sich zuvor die DNA-Viren aus den ursprünglicheren RNA-Viren entwickelt um ihr Genom besser vor Attacken durch die Wirtszellen zu schützen, was das Ende der reinen RNA-Welt bedeutete.<ref name="3V3D">{{cite journal | pmc = 1450140 | pmid=16505372 | doi=10.1073/pnas.0510333103 | volume=103 | title=Three RNA cells for ribosomal lineages and three DNA viruses to replicate their genomes: a hypothesis for the origin of cellular domain | date=März 2006 | journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | pages=3669–74 | author=P. Forterre}}</ref><ref>{{cite journal | author = C. Zimmer | title = Did DNA come from viruses? | journal = Science | volume = 312 | issue = 5775 | pages = 870–2 | date = Mai 2006 | pmid = 16690855 | doi = 10.1126/science.312.5775.870 }}</ref>
 
== Siehe auch ==
* {{WikipediaDE|Ribosom}}
 
== Literatur ==
* Donald Voet und Judith G. Voet: ''Biochemie''. Wiley-VCH 1994; ISBN 3-527-29249-7; S. 917ff.
* Alexander S. Spirin: ''Ribosomes (Cellular Organelles)''. Springer, Berlin 1999; ISBN 0-306-46145-5
* Reginald Garrett und Charles M. Grisham: ''Biochemistry''. (International Student Edition). Cengage Learning Services; 4. Auflage 2009; ISBN 978-0-495-11464-2
* S. Klinge ''et al''. (2012): ''Atomic structures of the eukaryotic ribosome''. In: ''Trends Biochem Sci''. 37(5); 189–198; PMID 22436288; [[doi:10.1016/j.tibs.2012.02.007]]
* D. N. Wilson und J. H. Doudna Cate (2012): ''The structure and function of the eukaryotic ribosome''. In: ''Cold Spring Harb Perspect Biol''. 4(5); 1–17; PMID 22550233; [http://cshperspectives.cshlp.org/content/4/5/a011536.full.pdf+html PDF] (freier Volltextzugriff, engl.)
* S. Melnikov ''et al''. (2012): ''One core, two shells: bacterial and eukaryotic ribosomes''. In: ''Nat Struct Mol Biol''. 19(6); 560–567; PMID 22664983; [[doi:10.1038/nsmb.2313]]
 
== Weblinks ==
{{Wiktionary}}
* Proteopedia: ''[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Ribosome Ribosome]''
* [http://ribosome.med.miyazaki-u.ac.jp/ Ribosomal Database] (Datenbank über ribosomale Proteine)
* [http://chymiatrie.de/index.php/videouebersicht/100-video-23 Video: Erklärung der Ribosomstruktur und ihre Entdeckung]
* [http://biology.kenyon.edu/slonc/Micro/protein_synth102105.mp4 Video: Proteinbiosynthese am Ribosom (Kenyon College, englisch)] (MP4; 39,8&nbsp;MB)
 
== Einzelnachweise ==
<references />
 
{{Normdaten|TYP=s|GND=4127731-4}}
 
[[Kategorie:Proteinkomplex|S]]
[[Kategorie:Protein]]
[[Kategorie:RNA]]
 
{{Wikipedia}}

Version vom 14. Februar 2019, 22:26 Uhr

Kein großer Freund von Powell

Ich persönlich bin kein so großer Freund von Powell... Gruß Joachim Stiller (Diskussion) 21:26, 14. Feb. 2019 (UTC)