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Rezeptor (Biochemie): Unterschied zwischen den Versionen

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Ein Signalmolekül, das eine entsprechende Signalreaktion partiell oder vollständig aktiviert, wird in der [[Pharmakologie]] als '''Agonist''' bezeichnet. Im Gegensatz dazu steht ein '''Antagonist''', der die Signalreaktion hemmt. '''Kompetitive Antagonisten''', die an die selbe Bindungsstelle wie der Agonist koppeln, können durch eine höhere Agonistenkonzentration entsprechend dem [[Massenwirkungsgesetz]] verdrängt werden. Bei '''nichtkompetitive Antagonisten''', die sich mit einer anderen allosterischen Position des Proteins verbinden, ist das nicht der Fall.
Ein Signalmolekül, das eine entsprechende Signalreaktion partiell oder vollständig aktiviert, wird in der [[Pharmakologie]] als '''Agonist''' bezeichnet. Im Gegensatz dazu steht ein '''Antagonist''', der die Signalreaktion hemmt. '''Kompetitive Antagonisten''', die an die selbe Bindungsstelle wie der Agonist koppeln, können durch eine höhere Agonistenkonzentration entsprechend dem [[Massenwirkungsgesetz]] verdrängt werden. Bei '''nichtkompetitive Antagonisten''', die sich mit einer anderen allosterischen Position des Proteins verbinden, ist das nicht der Fall.


[[Kategorie:Biochemie]]
== Siehe auch ==
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* {{WikipediaDE|Rezeptor (Biochemie)}}
 
[[Kategorie:Biochemie]]
[[Kategorie:Rezeptor]]

Aktuelle Version vom 8. Dezember 2018, 22:59 Uhr

Ein biochemischer Rezeptor (von lat. recipere „aufnehmen, empfangen“) ist ein aus einem Protein bzw. Proteinkomplex bestehender Rezeptor, der spezifische Signalmoleküle an einer nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip passenden Bindungsstelle binden und dadurch bestimmte Signalreaktionen aktivieren oder hemmen kann.

Ein Signalmolekül, das eine entsprechende Signalreaktion partiell oder vollständig aktiviert, wird in der Pharmakologie als Agonist bezeichnet. Im Gegensatz dazu steht ein Antagonist, der die Signalreaktion hemmt. Kompetitive Antagonisten, die an die selbe Bindungsstelle wie der Agonist koppeln, können durch eine höhere Agonistenkonzentration entsprechend dem Massenwirkungsgesetz verdrängt werden. Bei nichtkompetitive Antagonisten, die sich mit einer anderen allosterischen Position des Proteins verbinden, ist das nicht der Fall.

Siehe auch