Eiweiß

Aus AnthroWiki
(Weitergeleitet von Protein)
Wechseln zu: Navigation, Suche
Das Eiklar eines frischen Hühnereis besteht neben Wasser zu etwa 11% aus Proteinen, von denen das Ovalbumin etwa 54% ausmacht.
Das Hämoglobin-Heterotetramer besteht aus zwei α-Untereinheiten (rot) und zwei β-Untereinheiten (blau). Die vier Häm-Gruppen, an deren zentrales Eisen-Atom der Sauerstoff gebunden wird, sind grün dargestellt.
Peptidbindung in einem einfachen Dipeptid aus Alanin und Glycin mit der entsprechenden cis- bzw. trans-Konfiguration
Die vier hauptsächlichen Strukturebenen der Proteine bzw. Proteinkomplexe

Eiweiße oder Proteine (von griech. πρωτεῖος proteios „grundlegend“; abgeleitet von πρῶτος protos „Erster“) sind, biochemisch gesehen, aus Aminosäuren aufgebaute, biologisch aktive kettenförmige Makromoleküle von überragender funktioneller und struktureller Bedeutung für alle irdischen Lebewesen. Sie sind Bestandteil der meisten Enzyme oder bilden als Strukturproteine (auch Skleroproteine, Faserproteine oder Gerüstproteine) eine wesentliche Gerüstsubstanz von Zellen und Geweben der Lebewesen.

Kurzkettige Verbindungen, wie sie beispielsweise beim primären Eiweißabbau durch die Peptidase (kurz für: Peptidbindungshydrolase) Pepsin entstehen, werden als Peptide bezeichnet. Die Gesamtheit aller zu einem bestimmten Zeitpunkt in einem Lebewesen bzw. in einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment vorhandenen Proteine bilden ein sog. Proteom.

Proteinkomplexe entstehen, wenn sich mehrere Proteine zu einer strukturellen bzw. funktionellen Einheit zusammenlagern. Die beteiligen Proteine sind dabei häufig durch Wasserstoffbrücken, ionische oder kovalente Bindungen (Disulfidbrücken) miteinander verbunden. So besteht etwa das für den Sauerstoff-Transport essentielle Hämoglobin-Heterotetramer aus jeweils zwei identischen α-Untereinheiten und zwei identischen β-Untereinheiten.

Aminosäuren

Hauptartikel: Aminosäuren

Die Aminosäuren, aus denen sich das Eiweiß aufbaut, enthalten die chemischen Elemente Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und teilweise auch Schwefel und in einem einzigen Fall (Selenocystein) auch Selen.

Während der Kohlenstoff dem Leben die unmittelbare physische Basis schafft, können durch die Heteroatome auch die übersinnlichen Wesensglieder in den Organismus eingreifen. Der Sauerstoff hängt mit dem Ätherleib zusammen, der Stickstoff mit dem Astralleib und der Wasserstoff mit der Wärme- und Ich-Organisation. Der Schwefel aber vermittelt zwischen dem in der ganzen Welt ausgebreiteten Geistigen und dem Physischen (siehe unten).

„Sie werden sehen, daß in ebensolcher Weise, wie die physische Organisation mit dem Kohlenstoff, die ätherische Organisation mit dem Sauerstoff, die astralische Organisation mit dem Stickstoff, so die Ich-Organisation mit dem Wasserstoff zusammenhängt. Sie werden die ganzen Wärmedifferenzierungen eingliedern können — ich kann das hier nur andeuten — in dasjenige, was der Wasserstoff als seine besondere Funktion, natürlich immer in Verbindung mit anderen Substanzen, im menschlichen Organismus ausübt. Und so kommen wir dazu, indem wir aus dem Sinnlichen ins Übersinnliche sogleich heraufsteigen, aber dieses Übersinnliche dadurch packen, daß wir seine physischen Repräsentanten ins Auge fassen, den ganzen Menschen gewissermaßen als eine sehr komplizierte Zelle, die beseelt und durchgeistigt ist, auffassen zu können.“ (Lit.:GA 314, S. 114f)

Proteinstruktur

Die dreidimensionale räumliche Proteinstruktur wird zumeist durch durch Kristallstrukturanalyse oder NMR-Spektroskopie ermittelt. Wie der Prozess der Proteinfaltung genau abläuft, durch den das Protein meist innerhalb von Sekundenbruchteilen seine energetisch stabilste native Konformation annimmt, ist noch unklar. Die Anzahl der möglichen Konformationen wächst exponentiell mit der Länge der Aminosäurekette. Selbst wenn man für jeden Aminosäurebaustein nur zwei verschiedene Zustände annimmt, ergäben sich bei einer Kettenlänge von LaTeX: n Aminosäuren LaTeX: 2^n Faltungsmöglichkeiten. Auch wenn man annimmt, dass eine Konformationsänderung nur LaTeX: 10^{-13}s benötigt, würde ein aus 150 aneinandergereihten Aminosäuren bestehendes Protein LaTeX: 2^{150} \cdot 10^{-13}s = 1,4\cdot 10^{32}s, also mehr als LaTeX: 4 \cdot 10^{24} Jahre benötigen, um alle Kombinationsmöglichkeiten durchzuspielen und so die stabilste Konformation zu finden. Auf dieses heute als Levinthal-Paradoxon bekannte Phänomen hat erstmals 1969 der US-amerikanische Molekularbiologe Cyrus Levinthal (1922-1990) hingewiesen[1][2].

Proteine bzw. Proteinkomplexe können aus einer oder mehreren funktionell und strukturell unterschiedlichen Proteindomänen bestehen. Dabei gibt es vier hierarchisch geodnete Strukturebenen:

  • Die Primärstruktur wird durch die Aminosäuresequenz bestimmt, d.h. durch die Abfolge der Aminosäuren, die über Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden sind.
  • Die Sekundärstruktur bestimmt die räumlichen Gestalt lokaler Proteinbereiche und wird durch die Wasserstoffbrücken zwischen den CO- und NH-Gruppen des Peptidgerüsts bestimmt. Dabei werden folgende Sekundärstrukturelemente unterschieden:
  • Die Tertiärstruktur bestimmt den räumlichen Aufbau einer ganzen Proteineinheit.
  • Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Struktur eines ganzen Proteinkomplexes mit allen seinen Untereinheiten.

Die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen wird meist durch das 1980/81 von Jane Richardson etablierte Bändermodell veranschaulicht[3], wie es oben am Beispiel des Hämoglobins gezeigt wird.

Globuläre Proteine haben eine annähernd sphärische (kugelförmige) Tertiär- bzw. Quartärstruktur. Durch ihre nach außen gerichteten polaren Seitenketten sind die zu dieser Gruppe gehörenden Albumine relativ gut wasserlöslich. Die ebenfalls zu den globulären Proteinen zählenden Globuline sind hingegen wegen ihres höheren Molekulargewichts in reinem Wasser nicht löslich.

Schwefel als Vermittler zwischen den geistigen Gestaltungskräften und dem Physischen

Schematische der intrachenaren[4] Disulfidbrücken innerhalb einer Peptidkette eines Proteins.
Schematische Präsentation von der interchenaren Disulfidbrücken zwischen den Peptidketten zweier Proteine.

„Wenn man die vollständige Bedeutung des Eiweißes kennenlernen will, so darf man nämlich nicht bloß unter den bedeutenden Ingredienzien des Eiweißes aufführen Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und Kohlenstoff, sondern man muß den für das Eiweiß in einer tief bedeutsamen Weise tätigen Stoff, den Schwefel mit anführen. Denn der Schwefel ist gerade dasjenige innerhalb des Eiweißes, was den Vermittler darstellt zwischen dem überall in der Welt ausgebreiteten Geistigen, zwischen der Gestaltungskraft des Geistigen und dem Physischen. Und man kann schon sagen, wer eigentlich in der materiellen Welt die Spuren verfolgen will, die der Geist zieht, der muß die Tätigkeit, des Schwefels verfolgen. Wenn auch diese Tätigkeit nicht so offen liegt, wie diejenige anderer Stoffe, so ist sie darum doch gewiß von der allergrößten Bedeutung, weil auf dem Wege des Schwefels der Geist in das Physische der Natur hereinwirkt, Schwefel ist geradezu der Träger des Geistigen. Er hat seinen alten Namen Sulfur, der ja verwandt ist mit dem Namen Phosphor; er hat seinen alten Namen, weil man in älteren Zeiten in dem Licht, in dem sich ausbreitenden Licht, dem sonnenhaften Lichte sah auch das sich ausbreitende Geistige. Und man nannte deshalb diese Stoffe, die mit dem Hereinwirken des Lichts in die Materie zu tun haben, wie Schwefel und Phosphor, die Lichtträger.“ (Lit.:GA 327, S. 64)

Biochemisch gesehen wird der übergeordnete räumliche Aufbau der Proteine, ihre Tertiärstruktur und bei Proteinkomplexen aus mehreren Proteinen auch ihre Quartärstruktur, wesentlich durch Disulfidbrücken stabilisiert.

Eiweiß als Bestandteil der Nahrung

"Um noch etwas anderes zu berühren: Die denkbar größte Sorgfalt muß darauf gerichtet sein, daß dem Körper nicht zuviel und nicht zuwenig Eiweißstoffe zugeführt werden. Da muß unbedingt das richtige Maß gefunden werden. Denn innerhalb der Verdauung entsprechen die Eiweißstoffe demjenigen, was in der Denktätigkeit bei der Erzeugung von Vorstellungen vor sich geht. Dieselbe Tätigkeit, welche die Fruchtbarkeit des Denkens bewirkt, wird im unteren Organismus durch die Eiweißstoffe hervorgerufen. Werden diese dem Menschen nicht in ausgewogener Menge zugeführt, dann erzeugen sie einen Überschuß von solchen Kräften, die in der unteren Leibestätigkeit dem entsprechen, was in der oberen die Vorstellung bildet. Nun soll aber der Mensch immer mehr Herr seiner Vorstellungen werden. Darum soll die Zufuhr von Eiweißstoffen in gewissen Grenzen bleiben, sonst wird er von einer Vorstellungstätigkeit überwältigt, von welcher er gerade frei werden sollte. Das hatte Pythagoras im Sinne, wenn er seinen Schülern die Lehre gab: Enthaltet euch der Bohnen!" (Lit.: GA 96, S. 174)

Die Bildung von menschlichem Eiweiß durch die vier Organsysteme

Siehe auch: Vier Organsysteme

Menschliches Eiweiß wird durch die grundlegenden vier Organsysteme gebildet, denen in der außermenschlichen Natur die vier chemischen Elemente entsprechen, die hauptsächlich das Eiweiß aufbauen, nämlich: Kohlenstoff, Sauerstoff, Stickstoff und Wasserstoff. Eine besondere Bedeutung kommt darüber hinaus dem Schwefel zu. Im Gegensatz zum menschlichen Eiweiß wird das pflanzliche Eiweiß nicht durch Organsysteme, sondern direkt durch den Einfluss der genannten Elemente gebildet.

„Sehen Sie, ich war genötigt, in diesen Tagen öfter davon zu sprechen, daß eine wichtige Rolle gegenüber, ich möchte sagen, allem Meteorologischen, Außerirdischen, die vier Organsysteme spielen: Harnblase, Nierensystem, Lebersystem, Lungensystem, und dazu kommt dann das Herzsystem. Diese vier Organsysteme spielen eine wesentliche Rolle in der Beziehung des Menschen zum Äußerlichen, Meteorologischen. Nun, was bedeuten denn, intimer genommen, diese vier Organsysteme eigentlich? Diese vier Organsysteme bedeuten nämlich nichts anderes, als daß sie die Schöpfer der Struktur des menschlichen Eiweißes sind. Diese vier Organsysteme sind es, die wir studieren müssen. Nicht die molekularisch atomistischen Kräfte des Eiweißes müssen wir studieren, sondern wenn wir uns fragen wollen: Warum ist das Eiweiß so, wie es ist? — dann müssen wir die innere Konstruktion des Eiweißes als eine Resultierende desjenigen auffassen, was von diesen vier Organsystemen ausgeht. Es ist das Eiweiß geradezu ein Ergebnis des Zusammenwirkens dieser vier Organsysteme. Damit ist auch etwas ausgesprochen über die Verinnerlichung äußerer Wirkungen beim Menschen. Wir haben in die Organsysteme hinein das zu verlegen, was die heutige Chemie sucht in der Struktur der Substanzen selber. Es ist menschliches Eiweiß deshalb in unserer irdischen Sphäre gar nicht zu denken in seiner Struktur. Es kann nicht bleiben in seiner Struktur, wenn es nicht unter dem Einfluß dieser vier Organsysteme ist. Es muß diese Struktur unbedingt ändern.

Anders ist das beim pflanzlichen Eiweiß. Das pflanzliche Eiweiß steht nicht unter dem Einfluß von solchen vier Organsystemen, wenigstens scheinbar nicht; aber es steht unter einem anderen Einflüsse. Es steht unter dem Einfluß von Sauerstoff, Stickstoff, Wasserstoff, Kohlenstoff und unter dem Einfluß desjenigen, was immer auch in der gesamten äußeren meteorologischen Natur vorhanden ist, unter dem Einfluß des die Funktionen dieser vier vermittelnden Schwefels, Sulfurs. Und beim pflanzlichen Eiweiß wirken die sich in der Atmosphäre zerstreuenden vier Stoffe dasselbe, was im Menschen Herz, Lunge, Leber und so weiter wirken. Es ist in der äußeren menschlichen Natur an Bildekräften in diesen vier Stoffen vorhanden, was in der innermenschlichen Natur individualisiert in den vier Organsystemen enthalten ist. Das ist wichtig, daran zu denken, daß wenn wir den Namen Sauerstoff, Wasserstoff aussprechen, wir nicht bloß an dasjenige als innere Kräfte denken sollen in diesen sogenannten Stoffen, wovon die heutige Chemie spricht, sondern daß wir uns diese Stoffe mit Gestaltungskräften, mit Wirkungskräften denken müssen, die auch ein Verhältnis zueinander immer haben, indem diese Stoffe in ihren Wirkungen zu dem Inventar des Irdischen mit beitragen. Wir müssen, wenn wir ins Einzelne eingehen und identifizieren würden mit inneren Organen dasjenige, was der Sauerstoff, wenn er sich außen aufhält, wirkt, es innerlich identifizieren mit dem Nieren-HarnSystem. Dasjenige, was der Kohlenstoff, wenn er außen seine Bildekräfte entfaltet, wirkt, das müssen wir innerlich identifizieren mit dem Lungensystem, aber jetzt nicht das Lungensystem als Atmungssystem aufgefaßt, sondern die Lunge, insoferne sie ihre Eigenbildungskräfte hat. Wir müssen identifizieren den Stickstoff mit dem Lebersystem, den Wasserstoff mit dem Herzsystem (siehe Zeichnung Seite 234). Der Wasserstoff draußen ist in der Tat das Herz der äußeren Welt, der Stickstoff ist die Leber der äußeren Welt und so weiter.“ (Lit.:GA 312, S. 232ff)

Tafel 17 aus GA 312, S. 234

Siehe auch

Literatur

Steiner big.jpg
Literaturangaben zum Werk Rudolf Steiners folgen, wenn nicht anders angegeben, der Rudolf Steiner Gesamtausgabe (GA), Rudolf Steiner Verlag, Dornach/Schweiz
Email: verlag@steinerverlag.com URL: www.steinerverlag.com. Freie Werkausgaben gibt es auf fvn-rs.net, archive.org und im Rudolf Steiner Online Archiv.
Eine textkritische Ausgabe grundlegender Schriften Rudolf Steiners bietet die Kritische Ausgabe (SKA) (Hrsg. Christian Clement): steinerkritischeausgabe.com
Die Rudolf Steiner Ausgaben basieren auf Klartextnachschriften, die dem gesprochenen Wort Rudolf Steiners so nah wie möglich kommen.
Hilfreiche Werkzeuge zur Orientierung in Steiners Gesamtwerk sind Christian Karls kostenlos online verfügbares Handbuch zum Werk Rudolf Steiners und
Urs Schwendeners Nachschlagewerk Anthroposophie unter weitestgehender Verwendung des Originalwortlautes Rudolf Steiners.
Ausführliche bibliografische Informationen mit Volltextsuche in allen derzeit verfügbaren Online-Ausgaben bietet die Steinerdatenbank.de.

Weblinks

Einzelnachweise

  1. Levinthal, Cyrus (1968). "Are there pathways for protein folding?" (pdf). Journal de Chimie Physique et de Physico-Chimie Biologique. 65: 44–45. Archived from the original (pdf) on 2009-09-02.
  2. Levinthal, Cyrus (1969). "How to Fold Graciously". Mossbauer Spectroscopy in Biological Systems: Proceedings of a meeting held at Allerton House, Monticello, Illinois: 22–24. online (Archived from the original on 2010-10-07).
  3. J. S. Richardson: Early ribbon drawings of proteins. In: Nature structural biology. Band 7, Nummer 8, August 2000, S. 624–625, doi:10.1038/77912. PMID 10932243. PDF (Memento vom 1. Februar 2014 im Internet Archive) i Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft (bitte prüfe den Link gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis).
  4. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 101, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
Dieser Artikel basiert (teilweise) auf dem Artikel Eiweiß aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU Lizenz für freie Dokumentation und der Creative Commons Attribution/Share Alike. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.