Motorprotein

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Motorproteine sind hochgradig allosterische Proteine, die durch Hydrolyse von ATP chemische Energie in mechanische Energie umwandeln und so den Zellen für Transport- und Bewegungprozesse dienen. Sie bestehen aus einer Kopf- oder Motordomäne, welche die ATP-Bindungsstelle und die für die Bewegung zuständigen Strukturen enthält, und einer sehr variablen Schwanzdomäne, die sich mit der zu bewegenden Last verbindet.

Cytoskelett-Motorproteine

Im Cytoskelett der Zellen gibt zwei Gruppen von Motorproteinen.

Aktin-Motorproteine

Molekularer Mechanismus der Muskelkontraktion

Myosin (von griech. μῦς mys „Muskel“) bildet eine ganze Familie von Motorproteinen, die zusammen mit den Aktinfilamenten des Cytoskeletts tätig sind. Die in allen Muskelfasern vorkommenden Myosine der Klasse II werden als konventionelle Myosine bezeichnet und dienen der Muskelkontraktion. Alle anderen Klassen werden als unkonventionelle Myosine eingestuft. Myosin V etwa ist bei der Zellteilung für die Weitergabe des peripheren endoplasmatischen Retikulums an die Tochterzellen verantwortlich.

Das langgestreckte Myosin II besteht aus Dimeren, die aus zwei identischen schweren Ketten (Heavy Chain) und vier paarweise identischen leichten Ketten (Light Chain) gebildet werden. Die schweren Ketten haben N-terminale Kopfdomänen und lange Schwanzdomänen, die im Dimer zu einer Doppelwendel aus zwei α-Helices zusammengewickelt sind. Die viel kleineren leichten Ketten werden nahe der Kopfdomänen angebunden.

Die langen Doppelwendeln des Myosin-Schwanzes lagern sich mit anderen Myosinmolekülen zu Bündeln zusammen. So entsteht ein bipolares dickes Filament mit mehreren hundert Köpfen, die an den beiden Enden in entgegengesetzte Richtungen zeigen. Die Myosin-Filamente können dadurch gut an den Aktin-Filamenten vorbeigleiten und so den Muskel verkürzen. Die dazu nötige Energie wird durch die Hydrolyse von ATP gewonnen, das an die Myosinköpfe gebunden ist[1].

Mikrotubuli-Motorproteine

Kinesin bildet ebenfalls meist Dimere, die aus zwei schweren und zwei leichten Proteinketten bestehen. Die beiden Kopfdomänen des Dimers binden sich dabei alternierend an die β-Tubuline, die am Aufbau der Mikrotubuli beteiligt sind und wandern an diesen unter Verbrauch der von ATP gelieferten Energie entlang. Die Schwanzdomaäne bindet sich an die zu tranportierende Last. Meist handelt es sich dabei um Vesikel oder Organelle. Die Bewegungsrichtung weist dabei meist vom Zellkern zur Zellmembran.

Dynein bildet in der Regel auch Dimere, die aus zwei schweren Proteinketten und weiteren Bestandteilen bestehen. Im Gegensatz zu den Kinesinen bewegen sie sich aber meist von der Zellmembran zum Zellkern.

Siehe auch

Literatur

Einzelnachweise

  1. vgl. Bruce Alberts, S. 1034ff.