Prion

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Histopathologischen Gewebeveränderungen die bei einer BSE-Infektion auftreten. Die Vakuolen, die in der grauen Substanz (substantia grisea) auftreten, erzeugen das schwammartige (spongiforme) Aussehen.

Prionen sind Proteine, die im tierischen und menschlichen Organismus sowohl in physiologischen (normalen) als auch in pathogenen (gesundheitsschädigenden) Konformationen (Strukturen) vorliegen können. Von anderen Krankheitserregern wie Viren, Bakterien oder Pilzen unterscheiden sie sich dadurch, dass sie keine DNA oder RNA enthalten. Sie vermehren sich nicht durch Teilung, sondern indem sie ihre Konformation auf andere Prionen zu übertragen. Es handelt sich also nicht um Lebewesen, sondern um organische Toxine (Gifte) mit virusähnlichen Eigenschaften. Die Bezeichnung Prion (von eng. protein und infection) wurde 1982 von Stanley Prusiner vorgeschlagen,[1] der für die Entdeckung der Prionen 1997 den Nobelpreis erhielt.

Körpereigene Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor, so dass pathologische Veränderungen schwerwiegende Folgen für den Organismus haben können. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie (Traberkrankheit) bei Schafen verantwortlich. Sie gelangen am wahrscheinlichsten durch kontaminierte Nahrung in den Körper (z. B. bei BSE, Chronic Wasting Disease oder Kuru). Andere Infektionswege wie etwa die Schmierinfektion konnten noch nicht ausgeschlossen werden. Pathogene Prionen können aber auch durch die spontane Umfaltung körpereigener Prionen entstehen (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, familiäre Schlaflosigkeit).

Die Heilung von Prionenerkrankungen ist bislang nicht möglich, so dass lediglich palliativmedizinische Maßnahmen ergriffen werden können. Alle Krankheiten haben ebenfalls gemein, dass sie zu einem spongiformen (schwammartigen) Zerfall des Gehirns, bzw. des vegetativen Nervensystems führen, und somit grundsätzlich letal (tödlich) verlaufen. Die pathogene Prävalenz von durch Prionen verursachten Erkrankungen gilt gemein als extrem niedrig.

Siehe auch

Literatur

  • Beat Hörnlimann, D. Riesner, H. Kretzschmar: Prionen und Prionenkrankheiten. de Gruyter, Berlin/ New York 2001, ISBN 3-11-016361-6.
  • Martin H. Groschup: Prion diseases – diagnosis and pathogenesis. Springer, Wien 2000, ISBN 3-211-83530-X.
  • Claudio Soto: Prions – the new biology of proteins. CRC, Taylor & Francis, Boca Raton 2006, ISBN 0-8493-1442-9.
  • Sylvain Lehmann: Techniques in prion research. Birkhäuser, Basel 2004, ISBN 3-7643-2415-5.
  • Andrew F. Hill: Prion protein protocols. Humana Press, Totowa 2008, ISBN 978-1-58829-897-3.

Weblinks

Commons: Prions - Weitere Bilder oder Audiodateien zum Thema

Einzelnachweise

  1. Stanley B. Prusiner: Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science 1982, 216(4542), S. 136–144. PMID 6801762.
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